Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Bu maddedeki bilgilerin için ek kaynaklar gerekli. (Temmuz 2021) () |
Miyofilamentler, kas hücrelerindeki miyofibrillerin iki . İki protein miyozin ve aktindir. Kas kasılmasında rol oynayan kasılma proteinleridir. İki filament, çoğunlukla miyozinden oluşan kalın ve çoğunlukla aktin içeren ince bir filamenttir.
| Miyofilament | |
|---|---|
 | |
| Miyofilament | |
| Latince | myofilamentum |
| Kaynak yapı | Miyofibril |
Kas dokusu türleri, çizgili iskelet kası ve kalp kası, eğik çizgili kas (bazı omurgasızlarda bulunmaktadır) ve çizgili olmayan düz kastır. Miyofilamentlerin çeşitli düzenlemeleri farklı kaslar oluşturmaktadır. Çizgili kas, enine filament bantlarına sahiptir. Eğik çizgili kasta, filamentler kademelidir. Düz kas, düzensiz filament düzenlemelerine sahiptir.
Yapısı
Üç farklı tipte miyofilament vardır: kalın, ince ve elastik filamentler.
- Kalın filamentler esas olarak protein miyozinden oluşmaktadır. Her kalın filamentin çapı yaklaşık 15 nm'dir ve her biri birkaç yüz miyozin molekülünden oluşmaktadır. Bir miyozin molekülü, iç içe geçmiş iki zincirden oluşan bir kuyruğa ve ondan bir açıyla çıkıntı yapan çift küresel bir kafaya sahip bir golf sopası şeklindedir. Miyozin başlarının yarısı sola, yarısı da sağa açılı, filamentin ortasında M-bölgesi veya çıplak bölge olarak bilinen bir alan oluşturmaktadır.
- İnce filamentler, 7 nm çapındadır ve esas olarak protein aktin, özellikle filamentli F-aktin'den oluşmaktadır. Her F-aktin zinciri, küresel G-aktin adı verilen bir dizi alt birimden oluşmaktadır. Her G-aktin, bir miyozin molekülünün başına bağlanabilen aktif bir bölgeye sahiptir. Her ince filament ayrıca, kas gevşediğinde ince filamentlerin aktif bölgelerini bloke eden protein olan yaklaşık 40 ila 60 molekül tropomiyozin içermektedir. Her tropomiyosin molekülü, kendisine bağlı troponin adı verilen daha küçük bir kalsiyum bağlayıcı proteine sahiptir. Tüm ince filamentler Z çizgisine bağlanmaktadır.
- 1 nm çapındaki elastik filamentler, büyük bir yaylı protein olan titinden oluşmaktadır. Her kalın filamentin çekirdeğinden geçmektedirler ve sarkomerin son noktası olan Z çizgisine sabitlenmektedirler. Titin ayrıca kalın filamenti, ince filamentler arasında ortalarken stabilize etmektedir. Aynı zamanda, bir kas gerildiğinde bir yay gibi geri teperek kalın filamentin aşırı gerilmesini önlemeye yardımcı olmaktadır.
Fonksiyon
Aktin ve miyozinden oluşan protein kompleksi, kontraktil proteinler, bazen aktomiyosin olarak adlandırılmaktadır. Çizgili iskelet ve kalp kasında, aktin ve miyozin filamentlerinin her biri, birkaç mikrometre mertebesinde, uzun kas hücresinin uzunluğundan çok daha az (insan iskelet kası hücreleri birkaç santimetreye kadar) belirli ve sabit bir uzunluğa sahiptir. Filamentler, miyofibrilin uzunluğu boyunca tekrarlanan alt birimler halinde düzenlenmektedir. Bu alt birimlere sarkomer denir.
Bu protein kompleksinin kasılma özelliği, kalın ve ince filamentlerin yapısına dayanmaktadır. Kalın filament, miyozin, molekülün zıt uçlarında konumlanmış kafalarla çift başlı bir yapıya sahiptir. Kas kasılması sırasında, miyozin filamentlerinin başları, zıt yönlü ince filamentlere, aktine bağlanmaktadır ve onları birbirine doğru çekmektedir. Miyozin bağlanması ve aktin hareketinin etkisi sarkomerin kısalmasına neden olmaktadır. Kas kasılması, birden fazla sarkomerin aynı anda kısalmasından oluşmaktadır.
Kas lifi kasılması
Bir motor nöronun akson terminali, sinaptik yarık boyunca yayılan ve kas lifi zarına bağlanan nörotransmitter asetilkolini serbest bırakmaktadır. Bu, kas lifi zarını depolarize etmektedir ve uyarı, enine tübüller yoluyla kasın sarkoplazmik retikulumuna gitmektedir. Kalsiyum iyonları daha sonra sarkoplazmik retikulumdan sarkoplazmaya salınmaktadır ve ardından troponine bağlanmaktadır. Troponin ve ilişkili tropomiyozin, kalsiyum bağlanmasından sonra konformasyonel bir değişikliğe uğramaktadır ve ince filament olan aktin üzerindeki miyozin bağlanma bölgelerini açığa çıkarmaktadır. Aktin ve miyozin filamentleri daha sonra bağlantılar oluşturmaktadır. Bağlandıktan sonra miyozin, aktin filamentlerini birbirine doğru veya içe doğru çekmektedir. Böylece kas kasılması meydana gelmektedir ve bu süreç gerçekleşirken sarkomer kısalmaktadır.
Kas lifi gevşemesi
Asetilkolinesteraz enzimi, asetilkolini parçalamaktadır ve bu, kas lifi stimülasyonunu durdurmaktadır. Aktif taşıma, kalsiyum iyonlarını kas lifinin sarkoplazmik retikulumuna geri taşımaktadır. ATP, aktin ve miyozin filamentleri arasındaki bağın kopmasına neden olmaktadır. Troponin ve tropomiyozin orijinal konformasyonlarına geri dönmektedirler ve böylece aktin filamentindeki bağlanma bölgelerini bloke etmektedirler. Kas lifi gevşemektedir ve tüm sarkomer uzamaktadır. Kas lifi artık bir sonraki kasılma için hazırdır.
Egzersize yanıt
Egzersize yanıt olarak miyofilamentte meydana gelen değişiklikler, uzun süredir egzersiz fizyologlarının ve en gelişmiş antrenman teknikleri için araştırmalarına bağlı olan sporcuların ilgi konusu olmuştur. Bir dizi spor etkinliğindeki sporcular, bir kas veya kas grubundan maksimum kuvvet üretimi ile ne tür bir antrenman protokolünün sonuçlanacağını bilmekle özellikle ilgilenmektedirler; egzersiz yapmak.
Egzersize yanıt olarak miyofilament değişikliğinin tam mekanizması memelilerde hala araştırılırken, Safkan yarış atlarında bazı ilginç ipuçları ortaya çıkarılmıştır. Araştırmacılar, atların iskelet kasında mRNA'nın varlığını üç farklı zamanda incelemişlerdir; antrenmandan hemen önce, antrenmandan hemen sonra ve antrenmandan dört saat sonra. Aktin üretimine özgü genler için mRNA'da istatistiksel olarak anlamlı farklılıklar bildirmişlerdir. Bu çalışma, moleküler düzeyde egzersize hem ani hem de gecikmiş miyofilament yanıtı için mekanizmaların kanıtını sağlamaktadır.
Daha yakın zamanlarda, direnç eğitimine yanıt olarak insanlarda miyofilament protein değişiklikleri incelenmiştir. Yine, araştırmacılar değişimin moleküler mekanizmaları hakkında tam olarak net değillerdir ve miyofilamentteki lif tipi kompozisyonun değişmesi, birçok sporcunun uzun süredir varsaydığı cevap olmayabilmektedir. Bu çalışma, kırk iki genç erkeğin kuadriseps femoris ve vastus lateralis kaslarındaki spesifik gerilimi incelemiştir. Araştırmacılar, MyHC, miyozin ağır zincirinin varlığındaki azalmaya rağmen, bir direnç antrenmanı periyodundan sonra spesifik kas geriliminde %17'lik bir artış bildirmektedirler. Bu çalışma, lif tipi kompozisyon ile in vivo kas gerilimi arasında net bir ilişki olmadığı ve eğitimli kaslarda miyofilament paketlenmesine dair kanıt olmadığı sonucuna varmıştır.
Araştırmalar
Kasta egzersizle indüklenen protein yeniden modellenmesinin kesin moleküler yapısını aydınlatabilecek diğer umut verici araştırma alanları, desmin ve distrofin gibi hücre mimarisiyle ilgili proteinlerin incelenmesi olabilmektedir. Bu proteinlerin, aktin-miyozin kompleksinin kasılmaya uğraması için gerekli olan hücresel yapı iskelesini sağladığı düşünülmektedir. Desmin üzerine yapılan araştırmalar, direnç antrenmanına maruz kalan bir test grubunda varlığının büyük ölçüde arttığını, dayanıklılık antrenmanı ile desmin artışına dair bir kanıt olmadığını ortaya koymuştur. Bu çalışmaya göre, direnç veya dayanıklılık eğitiminde distrofinde saptanabilir bir artış yoktur. Egzersize bağlı miyofilament değişiklikleri, kasılma proteinleri aktin ve miyozinden daha fazlasını içerebilmektedir.
Kas liflerinin yeniden şekillenmesi üzerine araştırmalar devam ederken, Amerikan Spor Hekimliği Koleji'nden miyofilament hakkında genel kabul görmüş gerçekler vardır. Kas gücündeki artışın, kas lifi boyutundaki artıştan kaynaklandığı düşünülmektedir. Bununla birlikte, hayvan uydu hücrelerinin yeni kas liflerine farklılaştığına ve sadece kas hücrelerine destek işlevi sağlamadığına dair bazı kanıtlar vardır.
İskelet kasının zayıflamış kasılma işlevi de miyofibrillerin durumuyla bağlantılıdır. Son çalışmalar, bu koşulların, miyofilament proteinlerinin ekspresyonunun azalması ve/veya miyosin-aktin çapraz köprü etkileşimlerindeki değişiklikler nedeniyle değişen tek lif performansı ile ilişkili olduğunu göstermektedir. Ayrıca, hücresel ve miyofilament seviyesindeki adaptasyonlar, azalan tüm kas ve tüm vücut performansı ile ilişkilidir.
Kaynakça
- ^ {{Kitap kaynağı |soyadı1=Tortora |ad1=Gerard J. |soyadı2=Derrickson |ad2=Bryan |başlık=Principles of anatomy & physiology. |url=https://archive.org/details/principlesanatom00tort_737 |tarih=2012 |yayıncı=Wiley |yer=Hoboken, NJ |isbn=9780470646083 |sayfalar=334-335|basım=13.13
- ^ {{Kitap kaynağı |soyadı1=Saladin |ad1=Kenneth |başlık=Anatomy & physiology : the unity of form and function |url=https://archive.org/details/isbn_9780077638924 |tarih=2012 |yayıncı=McGraw-Hill |yer=New York, NY |isbn=9780073378251 |sayfalar=245-246|basım=6.6
- ^ "Arşivlenmiş kopya". 13 Nisan 2015 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 12 Temmuz 2021.
- ^ Alberts, Bruce., et al., "The Cytoskeleton." Molecular Biology of the Cell. 6th. New York: Garland Science, 2015. p. 918. Print.
- ^ Alberts, Bruce., et al., "Muscle Contraction." Essential Cell Biology. 3rd. New York: Garland Science, 2010. p. 599. Print.
- ^ a b Shier, David., et al., "Muscular System", Hole's Essentials of Anatomy & Physiology. 9th. McGraw Hill, 2006. p. 175. Print.
- ^ McGivney BA, Eivers SS, MacHugh DE, ve diğerleri. (2009). "Transcriptional adaptations following exercise in thoroughbred horse skeletal muscle highlights molecular mechanisms that lead to muscle hypertrophy". BMC Genomics. 10: 638. doi:10.1186/1471-2164-10-638. (PMC) 2812474 $2. (PMID) 20042072.
- ^ Parcell AC, Woolstenhulme MT, Sawyer RD (March 2009). "Structural protein alterations to resistance and endurance cycling exercise training". J Strength Cond Res. 23 (2): 359-65. doi:10.1519/JSC.0b013e318198fd62. (PMID) 19209072.
- ^ Miller MS, Callahan DM, Toth MJ (2014). "Skeletal muscle myofilament adaptations to aging, disease, and disuse and their effects on whole muscle performance in older adult humans". Front Physiol. 5: 369. doi:10.3389/fphys.2014.00369. (PMC) 4176476 $2. (PMID) 25309456.
- Muscle :: Diversity of Muscle—Britannica Online Encyclopedia." Encyclopedia - Britannica Online Encyclopedia. Web.
- Saladin, Kenneth S. "Myofilaments." Anatomy & Physiology: the Unity of Form and Function. 5th ed. New York: McGraw-Hill, 2010. 406–07. Print.
Dış bağlantılar
- Diagrams and explanations at biomol.uci.edu
wikipedia, wiki, viki, vikipedia, oku, kitap, kütüphane, kütübhane, ara, ara bul, bul, herşey, ne arasanız burada,hikayeler, makale, kitaplar, öğren, wiki, bilgi, tarih, yukle, izle, telefon için, turk, türk, türkçe, turkce, nasıl yapılır, ne demek, nasıl, yapmak, yapılır, indir, ücretsiz, ücretsiz indir, bedava, bedava indir, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, resim, müzik, şarkı, film, film, oyun, oyunlar, mobil, cep telefonu, telefon, android, ios, apple, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, pc, web, computer, bilgisayar
Bu maddedeki bilgilerin dogrulanabilmesi icin ek kaynaklar gerekli Lutfen guvenilir kaynaklar ekleyerek maddenin gelistirilmesine yardimci olun Kaynaksiz icerik itiraz konusu olabilir ve kaldirilabilir Kaynak ara Miyofilament haber gazete kitap akademik JSTOR Temmuz 2021 Bu sablonun nasil ve ne zaman kaldirilmasi gerektigini ogrenin Miyofilamentler kas hucrelerindeki miyofibrillerin iki Iki protein miyozin ve aktindir Kas kasilmasinda rol oynayan kasilma proteinleridir Iki filament cogunlukla miyozinden olusan kalin ve cogunlukla aktin iceren ince bir filamenttir MiyofilamentMiyofilamentLatince myofilamentumKaynak yapi Miyofibrilgoruntuletartisdegistir Kas dokusu turleri cizgili iskelet kasi ve kalp kasi egik cizgili kas bazi omurgasizlarda bulunmaktadir ve cizgili olmayan duz kastir Miyofilamentlerin cesitli duzenlemeleri farkli kaslar olusturmaktadir Cizgili kas enine filament bantlarina sahiptir Egik cizgili kasta filamentler kademelidir Duz kas duzensiz filament duzenlemelerine sahiptir YapisiBir miyofibrilin kalin ve ince miyofilamentlerini gosteren kas lifi Uc farkli tipte miyofilament vardir kalin ince ve elastik filamentler Kalin filamentler esas olarak protein miyozinden olusmaktadir Her kalin filamentin capi yaklasik 15 nm dir ve her biri birkac yuz miyozin molekulunden olusmaktadir Bir miyozin molekulu ic ice gecmis iki zincirden olusan bir kuyruga ve ondan bir aciyla cikinti yapan cift kuresel bir kafaya sahip bir golf sopasi seklindedir Miyozin baslarinin yarisi sola yarisi da saga acili filamentin ortasinda M bolgesi veya ciplak bolge olarak bilinen bir alan olusturmaktadir Ince filamentler 7 nm capindadir ve esas olarak protein aktin ozellikle filamentli F aktin den olusmaktadir Her F aktin zinciri kuresel G aktin adi verilen bir dizi alt birimden olusmaktadir Her G aktin bir miyozin molekulunun basina baglanabilen aktif bir bolgeye sahiptir Her ince filament ayrica kas gevsediginde ince filamentlerin aktif bolgelerini bloke eden protein olan yaklasik 40 ila 60 molekul tropomiyozin icermektedir Her tropomiyosin molekulu kendisine bagli troponin adi verilen daha kucuk bir kalsiyum baglayici proteine sahiptir Tum ince filamentler Z cizgisine baglanmaktadir 1 nm capindaki elastik filamentler buyuk bir yayli protein olan titinden olusmaktadir Her kalin filamentin cekirdeginden gecmektedirler ve sarkomerin son noktasi olan Z cizgisine sabitlenmektedirler Titin ayrica kalin filamenti ince filamentler arasinda ortalarken stabilize etmektedir Ayni zamanda bir kas gerildiginde bir yay gibi geri teperek kalin filamentin asiri gerilmesini onlemeye yardimci olmaktadir FonksiyonAktin ve miyozinden olusan protein kompleksi kontraktil proteinler bazen aktomiyosin olarak adlandirilmaktadir Cizgili iskelet ve kalp kasinda aktin ve miyozin filamentlerinin her biri birkac mikrometre mertebesinde uzun kas hucresinin uzunlugundan cok daha az insan iskelet kasi hucreleri birkac santimetreye kadar belirli ve sabit bir uzunluga sahiptir Filamentler miyofibrilin uzunlugu boyunca tekrarlanan alt birimler halinde duzenlenmektedir Bu alt birimlere sarkomer denir Bu protein kompleksinin kasilma ozelligi kalin ve ince filamentlerin yapisina dayanmaktadir Kalin filament miyozin molekulun zit uclarinda konumlanmis kafalarla cift basli bir yapiya sahiptir Kas kasilmasi sirasinda miyozin filamentlerinin baslari zit yonlu ince filamentlere aktine baglanmaktadir ve onlari birbirine dogru cekmektedir Miyozin baglanmasi ve aktin hareketinin etkisi sarkomerin kisalmasina neden olmaktadir Kas kasilmasi birden fazla sarkomerin ayni anda kisalmasindan olusmaktadir Kas lifi kasilmasi Bir motor noronun akson terminali sinaptik yarik boyunca yayilan ve kas lifi zarina baglanan norotransmitter asetilkolini serbest birakmaktadir Bu kas lifi zarini depolarize etmektedir ve uyari enine tubuller yoluyla kasin sarkoplazmik retikulumuna gitmektedir Kalsiyum iyonlari daha sonra sarkoplazmik retikulumdan sarkoplazmaya salinmaktadir ve ardindan troponine baglanmaktadir Troponin ve iliskili tropomiyozin kalsiyum baglanmasindan sonra konformasyonel bir degisiklige ugramaktadir ve ince filament olan aktin uzerindeki miyozin baglanma bolgelerini aciga cikarmaktadir Aktin ve miyozin filamentleri daha sonra baglantilar olusturmaktadir Baglandiktan sonra miyozin aktin filamentlerini birbirine dogru veya ice dogru cekmektedir Boylece kas kasilmasi meydana gelmektedir ve bu surec gerceklesirken sarkomer kisalmaktadir Kas lifi gevsemesi Asetilkolinesteraz enzimi asetilkolini parcalamaktadir ve bu kas lifi stimulasyonunu durdurmaktadir Aktif tasima kalsiyum iyonlarini kas lifinin sarkoplazmik retikulumuna geri tasimaktadir ATP aktin ve miyozin filamentleri arasindaki bagin kopmasina neden olmaktadir Troponin ve tropomiyozin orijinal konformasyonlarina geri donmektedirler ve boylece aktin filamentindeki baglanma bolgelerini bloke etmektedirler Kas lifi gevsemektedir ve tum sarkomer uzamaktadir Kas lifi artik bir sonraki kasilma icin hazirdir Egzersize yanit Egzersize yanit olarak miyofilamentte meydana gelen degisiklikler uzun suredir egzersiz fizyologlarinin ve en gelismis antrenman teknikleri icin arastirmalarina bagli olan sporcularin ilgi konusu olmustur Bir dizi spor etkinligindeki sporcular bir kas veya kas grubundan maksimum kuvvet uretimi ile ne tur bir antrenman protokolunun sonuclanacagini bilmekle ozellikle ilgilenmektedirler egzersiz yapmak Egzersize yanit olarak miyofilament degisikliginin tam mekanizmasi memelilerde hala arastirilirken Safkan yaris atlarinda bazi ilginc ipuclari ortaya cikarilmistir Arastirmacilar atlarin iskelet kasinda mRNA nin varligini uc farkli zamanda incelemislerdir antrenmandan hemen once antrenmandan hemen sonra ve antrenmandan dort saat sonra Aktin uretimine ozgu genler icin mRNA da istatistiksel olarak anlamli farkliliklar bildirmislerdir Bu calisma molekuler duzeyde egzersize hem ani hem de gecikmis miyofilament yaniti icin mekanizmalarin kanitini saglamaktadir Daha yakin zamanlarda direnc egitimine yanit olarak insanlarda miyofilament protein degisiklikleri incelenmistir Yine arastirmacilar degisimin molekuler mekanizmalari hakkinda tam olarak net degillerdir ve miyofilamentteki lif tipi kompozisyonun degismesi bircok sporcunun uzun suredir varsaydigi cevap olmayabilmektedir Bu calisma kirk iki genc erkegin kuadriseps femoris ve vastus lateralis kaslarindaki spesifik gerilimi incelemistir Arastirmacilar MyHC miyozin agir zincirinin varligindaki azalmaya ragmen bir direnc antrenmani periyodundan sonra spesifik kas geriliminde 17 lik bir artis bildirmektedirler Bu calisma lif tipi kompozisyon ile in vivo kas gerilimi arasinda net bir iliski olmadigi ve egitimli kaslarda miyofilament paketlenmesine dair kanit olmadigi sonucuna varmistir ArastirmalarKasta egzersizle induklenen protein yeniden modellenmesinin kesin molekuler yapisini aydinlatabilecek diger umut verici arastirma alanlari desmin ve distrofin gibi hucre mimarisiyle ilgili proteinlerin incelenmesi olabilmektedir Bu proteinlerin aktin miyozin kompleksinin kasilmaya ugramasi icin gerekli olan hucresel yapi iskelesini sagladigi dusunulmektedir Desmin uzerine yapilan arastirmalar direnc antrenmanina maruz kalan bir test grubunda varliginin buyuk olcude arttigini dayaniklilik antrenmani ile desmin artisina dair bir kanit olmadigini ortaya koymustur Bu calismaya gore direnc veya dayaniklilik egitiminde distrofinde saptanabilir bir artis yoktur Egzersize bagli miyofilament degisiklikleri kasilma proteinleri aktin ve miyozinden daha fazlasini icerebilmektedir Kas liflerinin yeniden sekillenmesi uzerine arastirmalar devam ederken Amerikan Spor Hekimligi Koleji nden miyofilament hakkinda genel kabul gormus gercekler vardir Kas gucundeki artisin kas lifi boyutundaki artistan kaynaklandigi dusunulmektedir Bununla birlikte hayvan uydu hucrelerinin yeni kas liflerine farklilastigina ve sadece kas hucrelerine destek islevi saglamadigina dair bazi kanitlar vardir Iskelet kasinin zayiflamis kasilma islevi de miyofibrillerin durumuyla baglantilidir Son calismalar bu kosullarin miyofilament proteinlerinin ekspresyonunun azalmasi ve veya miyosin aktin capraz kopru etkilesimlerindeki degisiklikler nedeniyle degisen tek lif performansi ile iliskili oldugunu gostermektedir Ayrica hucresel ve miyofilament seviyesindeki adaptasyonlar azalan tum kas ve tum vucut performansi ile iliskilidir Kaynakca Kitap kaynagi soyadi1 Tortora ad1 Gerard J soyadi2 Derrickson ad2 Bryan baslik Principles of anatomy amp physiology url https archive org details principlesanatom00tort 737 tarih 2012 yayinci Wiley yer Hoboken NJ isbn 9780470646083 sayfalar 334 335 basim 13 13 Kitap kaynagi soyadi1 Saladin ad1 Kenneth baslik Anatomy amp physiology the unity of form and function url https archive org details isbn 9780077638924 tarih 2012 yayinci McGraw Hill yer New York NY isbn 9780073378251 sayfalar 245 246 basim 6 6 Arsivlenmis kopya 13 Nisan 2015 tarihinde kaynagindan arsivlendi Erisim tarihi 12 Temmuz 2021 Alberts Bruce et al The Cytoskeleton Molecular Biology of the Cell 6th New York Garland Science 2015 p 918 Print Alberts Bruce et al Muscle Contraction Essential Cell Biology 3rd New York Garland Science 2010 p 599 Print a b Shier David et al Muscular System Hole s Essentials of Anatomy amp Physiology 9th McGraw Hill 2006 p 175 Print McGivney BA Eivers SS MacHugh DE ve digerleri 2009 Transcriptional adaptations following exercise in thoroughbred horse skeletal muscle highlights molecular mechanisms that lead to muscle hypertrophy BMC Genomics 10 638 doi 10 1186 1471 2164 10 638 PMC 2812474 2 PMID 20042072 Parcell AC Woolstenhulme MT Sawyer RD March 2009 Structural protein alterations to resistance and endurance cycling exercise training J Strength Cond Res 23 2 359 65 doi 10 1519 JSC 0b013e318198fd62 PMID 19209072 Miller MS Callahan DM Toth MJ 2014 Skeletal muscle myofilament adaptations to aging disease and disuse and their effects on whole muscle performance in older adult humans Front Physiol 5 369 doi 10 3389 fphys 2014 00369 PMC 4176476 2 PMID 25309456 Muscle Diversity of Muscle Britannica Online Encyclopedia Encyclopedia Britannica Online Encyclopedia Web Saladin Kenneth S Myofilaments Anatomy amp Physiology the Unity of Form and Function 5th ed New York McGraw Hill 2010 406 07 Print Dis baglantilarDiagrams and explanations at biomol uci edu