Naylonla beslenen bakteri (Paenarthrobacter ureafaciens KI72), bazı naylon yan ürünlerini sindirebilen bir Paenarthrobacter ureafaciens suşudur. Naylonu sindirebilmek için naylonaz olarak bilinen bir grup enzimi kullanır.
Paenarthrobacter ureafaciens | |||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Biyolojik sınıflandırma | |||||||||||||
| |||||||||||||
İkili adlandırma | |||||||||||||
Paenarthrobacter ureafaciens Busse 2016 | |||||||||||||
Suş | |||||||||||||
|
Keşif ve isimlendirme
1975'te bir grup Japon biliminsanı, bir naylon fabrikasındaki atık su havuzlarında, naylon ürünlerine ait gibi bazı yan ürünleri sindirebilen bir bakteri suşu keşfettiler. Bu suşu ilk başta Achromobacter guttatus olarak isimlendirdiler.
Bakteri 1980'de Flavobacterium cinsine taşındı. 2017'de genomun çözümlenmesiyle birlikte Arthrobacter cinsine ait olduğu belirtildi. 2016'da yılında ise yeniden sınıflandırılarak, Paenarthrobacter ureafaciens ismini almıştır ve 'nda P. ureafaciens suşu olarak yer almaktadır.
Enzimler
1977 yılındaki çalışmalar, bakterinin naylon yan ürünlerini sindirmek için kullandığı enzimlerden üçünün, herhangi bir bakteri tarafından üretilen tüm diğer enzim türlerinden farklı olduğunu ve bu enzimlerin insan yapımı naylon yan irinlerinden başka hiçbir madde üzerinde etkisi olmadığını göstermiştir.
Bakterinin sahip olduğu 3 enzim:
- 6-aminohekzanoat-siklik-dimer hidrolaz]] (EI, NylA, P13398)
- 6-aminohekzanoat-dimer hidrolaz]] (EII, NylB, P07061)
- 6-aminohekzanoat-oligomer endohidrolaz]] (EIII, NylC, Q57326)
Her üç enzim de pOAD2 olarak adlandırılan bir plazmid tarafından kodlanmaktadır. Bu plazmid E. coli ye transfer edilebilmiştir.
Bulgular genetikçi 'yu enzimlerden birinin, 6-aminohekzanoik asit hidrolazın, gendeki bir çerçeve kayması mutasyonu ve bir duplikasyonun kombinasyonu sonucu oluştuğunu düşünmeye itti. Japonya'daki 'nden Seiji Negoro'nun önderliğindeki bir takımın çalışmaları, 6-aminohekzanoik asit hidrolazın evriminde çerçeve kayması mutasyonunun etkili olmadığını gösterdi. Ama başka birçok duplikasyon ve çerçeve kayması mutasyonuyla oluşmuş gen bulundu. 2006 yılındaki bir çalışmada yalnızca insanda bunun 407 örneği olduğu gösterildi.
Evrimsel açıdan önemi
Naylonla beslenen bakterinin keşfi, evrim ve doğal seleksiyon açısından önem taşımaktadır. Bu bakteriler, 1930'larda naylonun keşfedilmesinden önce doğada var olmayan naylon yan ürünlerini ayrıştırabilecekleri yepyeni bir enzim grubu üretebilmektedirler. Yani bir mutasyon sonucu, doğada daha önceden var olmayan bir maddeyi parçalayacak enzimler üretmişler ve bu sayede doğaya uyum sağlayarak gelişmişlerdir. Bu adaptasyonların ortaya çıkarılması, bir genoma sonradan yeni bir bilgi eklenemeyeceği ve proteinlerin mutasyon ve doğal seleksiyon yoluyla evrimleşemeyecek kadar karmaşık oldukları yönündeki varsayımları çürütücü bir bulgu olmuştur.
İleri Çalışmalar
1995 tarihli bir çalışma ile biliminsanları, Pseudomonas aeruginosa'yı başka hiçbir besin maddesinin olmadığı bir ortamda tutatarak, aynı naylon yan ürünlerini parçalayabilecek şekilde evrim geçirmesi için zorlamaya çalıştılar ve P. aeruginosa NK87 suşunun, KI72 suşu ile aynı enzimleri kullanamadığını gördüler.
Kaynakça
- ^ a b c Busse HJ. (2016). "Review of the taxonomy of the genus Arthrobacter, emendation of the genus Arthrobacter sensu lato, proposal to reclassify selected species of the genus Arthrobacter in the novel genera Glutamicibacter gen. nov., Paeniglutamicibacter gen. nov., Pseudoglutamicibacter gen. nov., Paenarthrobacter gen. nov. and Pseudarthrobacter gen. nov., and emended description of Arthrobacter roseus". Int J Syst Evol Microbiol. 66: 9-37. doi:10.1099/ijsem.0.000702.
- ^ Takehara I, Fujii T, Tanimoto Y, (Ocak 2018). "Metabolic pathway of 6-aminohexanoate in the nylon oligomer-degrading bacterium Arthrobacter sp. KI72: identification of the enzymes responsible for the conversion of 6-aminohexanoate to adipate". Applied Microbiology and Biotechnology. 102 (2): 801-814. doi:10.1007/s00253-017-8657-y. (PMID) 29188330.
- ^ Michael Le Page (Mart 2009). . New Scientist. 13 Nisan 2016 tarihinde kaynağından arşivlendi.
- ^ a b Kinoshita, S., Kageyama, S., Iba, K., Yamada, Y., Okada, H., (1975). "Utilization of a cyclic dimer and linear oligomers of e-aminocaproic acid by Achromobacter guttatus KI 72". Agricultural and Biological Chemistry. 39 (6): 1219-23. doi:10.1271/bbb1961.39.1219. ISSN 0002-1369.
- ^ Negoro S, Shinagawa H, Nakata A, Kinoshita S, Hatozaki T, Okada H, (Temmuz 1980). "Plasmid control of 6-aminohexanoic acid cyclic dimer degradation enzymes of Flavobacterium sp. KI72". Journal of Bacteriology. 143 (1): 238-245. doi:10.1128/JB.143.1.238-245.1980. (PMID) 7400094.
- ^ Takehara I, Kato DI, Takeo M, Negoro S, (27 Nisan 2017). "Draft Genome Sequence of the Nylon Oligomer-Degrading Bacterium Arthrobacter sp. Strain KI72". Genome Announcements. 5 (17). doi:10.1128/genomeA.00217-17. (PMID) 28450506.
- ^ . Genome Taxonomy Database, revision 95. 2020. 24 Haziran 2021 tarihinde kaynağından arşivlendi.
- ^ S. Kinoshita, S. Negoro, M. Muramatsu, Vs. Bisaria, S. Sawada, H. Okada (1 Kasım 1977). "6-Aminohexanoic Acid Cyclic Dimer Hydrolase. A New Cyclic Amide Hydrolase Produced by Achromobacter Guttatus KI74". European Journal of Biochemistry. 80 (2): 489-495. doi:10.1111/j.1432-1033.1977.tb11904.x. (PMID) 923591.
- ^ Negoro S, Ohki T, Shibata N ve diğerleri. (Haziran 2007). "Nylon-oligomer degrading enzyme/substrate complex: catalytic mechanism of 6-aminohexanoate-dimer hydrolase". J. Mol. Biol. 370 (1): 142-56. doi:10.1016/j.jmb.2007.04.043. (PMID) 17512009.
- ^ Negoro S, Taniguchi T, Kanaoka M, Kimura H, Okada H (Temmuz 1983). "Plasmid-determined enzymatic degradation of nylon oligomers". J. Bacteriol. 155 (1): 22-31. doi:10.1128/JB.155.1.22-31.1983. (PMC) 217646 $2. (PMID) 6305910.
- ^ Numbers Ronald L. (2006). The Creationists: From Scientific Creationism to Intelligent Design (Expanded ed., 1st Harvard University Press pbk. bas.). Cambridge, Massachusetts: Harvard University Press. ISBN . LCCN 2006043675. OCLC 69734583. 24 Haziran 2021 tarihinde kaynağından . Erişim tarihi: 24 Haziran 2021.
- ^ Prijambada ID, Negoro S, Yomo T, Urabe I (Mayıs 1995). "Emergence of nylon oligomer degradation enzymes in Pseudomonas aeruginosa PAO through experimental evolution". Appl. Environ. Microbiol. 61 (5): 2020-2. doi:10.1128/AEM.61.5.2020-2022.1995. (PMC) 167468 $2. (PMID) 7646041.
wikipedia, wiki, viki, vikipedia, oku, kitap, kütüphane, kütübhane, ara, ara bul, bul, herşey, ne arasanız burada,hikayeler, makale, kitaplar, öğren, wiki, bilgi, tarih, yukle, izle, telefon için, turk, türk, türkçe, turkce, nasıl yapılır, ne demek, nasıl, yapmak, yapılır, indir, ücretsiz, ücretsiz indir, bedava, bedava indir, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, resim, müzik, şarkı, film, film, oyun, oyunlar, mobil, cep telefonu, telefon, android, ios, apple, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, pc, web, computer, bilgisayar
Naylonla beslenen bakteri Paenarthrobacter ureafaciens KI72 bazi naylon yan urunlerini sindirebilen bir Paenarthrobacter ureafaciens susudur Naylonu sindirebilmek icin naylonaz olarak bilinen bir grup enzimi kullanir Paenarthrobacter ureafaciensBiyolojik siniflandirmaUst alem BacteriaSube ActinobacteriaTakim ActinomycetalesFamilya MicrococcaceaeCins Paenarthrobacter Busse 2016Tur P ureafaciensIkili adlandirmaPaenarthrobacter ureafaciensBusse 2016SusP ureafaciens KI72Kesif ve isimlendirme1975 te bir grup Japon biliminsani bir naylon fabrikasindaki atik su havuzlarinda naylon urunlerine ait gibi bazi yan urunleri sindirebilen bir bakteri susu kesfettiler Bu susu ilk basta Achromobacter guttatus olarak isimlendirdiler Bakteri 1980 de Flavobacterium cinsine tasindi 2017 de genomun cozumlenmesiyle birlikte Arthrobacter cinsine ait oldugu belirtildi 2016 da yilinda ise yeniden siniflandirilarak Paenarthrobacter ureafaciens ismini almistir ve nda P ureafaciens susu olarak yer almaktadir Enzimler1977 yilindaki calismalar bakterinin naylon yan urunlerini sindirmek icin kullandigi enzimlerden ucunun herhangi bir bakteri tarafindan uretilen tum diger enzim turlerinden farkli oldugunu ve bu enzimlerin insan yapimi naylon yan irinlerinden baska hicbir madde uzerinde etkisi olmadigini gostermistir Bakterinin sahip oldugu 3 enzim 6 aminohekzanoat siklik dimer hidrolaz EI NylA P13398 6 aminohekzanoat dimer hidrolaz EII NylB P07061 6 aminohekzanoat oligomer endohidrolaz EIII NylC Q57326 Her uc enzim de pOAD2 olarak adlandirilan bir plazmid tarafindan kodlanmaktadir Bu plazmid E coli ye transfer edilebilmistir Bulgular genetikci yu enzimlerden birinin 6 aminohekzanoik asit hidrolazin gendeki bir cerceve kaymasi mutasyonu ve bir duplikasyonun kombinasyonu sonucu olustugunu dusunmeye itti Japonya daki nden Seiji Negoro nun onderligindeki bir takimin calismalari 6 aminohekzanoik asit hidrolazin evriminde cerceve kaymasi mutasyonunun etkili olmadigini gosterdi Ama baska bircok duplikasyon ve cerceve kaymasi mutasyonuyla olusmus gen bulundu 2006 yilindaki bir calismada yalnizca insanda bunun 407 ornegi oldugu gosterildi Evrimsel acidan onemiNaylonla beslenen bakterinin kesfi evrim ve dogal seleksiyon acisindan onem tasimaktadir Bu bakteriler 1930 larda naylonun kesfedilmesinden once dogada var olmayan naylon yan urunlerini ayristirabilecekleri yepyeni bir enzim grubu uretebilmektedirler Yani bir mutasyon sonucu dogada daha onceden var olmayan bir maddeyi parcalayacak enzimler uretmisler ve bu sayede dogaya uyum saglayarak gelismislerdir Bu adaptasyonlarin ortaya cikarilmasi bir genoma sonradan yeni bir bilgi eklenemeyecegi ve proteinlerin mutasyon ve dogal seleksiyon yoluyla evrimlesemeyecek kadar karmasik olduklari yonundeki varsayimlari curutucu bir bulgu olmustur Ileri Calismalar1995 tarihli bir calisma ile biliminsanlari Pseudomonas aeruginosa yi baska hicbir besin maddesinin olmadigi bir ortamda tutatarak ayni naylon yan urunlerini parcalayabilecek sekilde evrim gecirmesi icin zorlamaya calistilar ve P aeruginosa NK87 susunun KI72 susu ile ayni enzimleri kullanamadigini gorduler Kaynakca a b c Busse HJ 2016 Review of the taxonomy of the genus Arthrobacter emendation of the genus Arthrobacter sensu lato proposal to reclassify selected species of the genus Arthrobacter in the novel genera Glutamicibacter gen nov Paeniglutamicibacter gen nov Pseudoglutamicibacter gen nov Paenarthrobacter gen nov and Pseudarthrobacter gen nov and emended description of Arthrobacter roseus Int J Syst Evol Microbiol 66 9 37 doi 10 1099 ijsem 0 000702 Takehara I Fujii T Tanimoto Y Ocak 2018 Metabolic pathway of 6 aminohexanoate in the nylon oligomer degrading bacterium Arthrobacter sp KI72 identification of the enzymes responsible for the conversion of 6 aminohexanoate to adipate Applied Microbiology and Biotechnology 102 2 801 814 doi 10 1007 s00253 017 8657 y PMID 29188330 Michael Le Page Mart 2009 New Scientist 13 Nisan 2016 tarihinde kaynagindan arsivlendi a b Kinoshita S Kageyama S Iba K Yamada Y Okada H 1975 Utilization of a cyclic dimer and linear oligomers of e aminocaproic acid by Achromobacter guttatus KI 72 Agricultural and Biological Chemistry 39 6 1219 23 doi 10 1271 bbb1961 39 1219 ISSN 0002 1369 Negoro S Shinagawa H Nakata A Kinoshita S Hatozaki T Okada H Temmuz 1980 Plasmid control of 6 aminohexanoic acid cyclic dimer degradation enzymes of Flavobacterium sp KI72 Journal of Bacteriology 143 1 238 245 doi 10 1128 JB 143 1 238 245 1980 PMID 7400094 Takehara I Kato DI Takeo M Negoro S 27 Nisan 2017 Draft Genome Sequence of the Nylon Oligomer Degrading Bacterium Arthrobacter sp Strain KI72 Genome Announcements 5 17 doi 10 1128 genomeA 00217 17 PMID 28450506 Genome Taxonomy Database revision 95 2020 24 Haziran 2021 tarihinde kaynagindan arsivlendi S Kinoshita S Negoro M Muramatsu Vs Bisaria S Sawada H Okada 1 Kasim 1977 6 Aminohexanoic Acid Cyclic Dimer Hydrolase A New Cyclic Amide Hydrolase Produced by Achromobacter Guttatus KI74 European Journal of Biochemistry 80 2 489 495 doi 10 1111 j 1432 1033 1977 tb11904 x PMID 923591 Negoro S Ohki T Shibata N ve digerleri Haziran 2007 Nylon oligomer degrading enzyme substrate complex catalytic mechanism of 6 aminohexanoate dimer hydrolase J Mol Biol 370 1 142 56 doi 10 1016 j jmb 2007 04 043 PMID 17512009 KB1 bakim Digerlerinin yanlis kullanimi link Negoro S Taniguchi T Kanaoka M Kimura H Okada H Temmuz 1983 Plasmid determined enzymatic degradation of nylon oligomers J Bacteriol 155 1 22 31 doi 10 1128 JB 155 1 22 31 1983 PMC 217646 2 PMID 6305910 Numbers Ronald L 2006 The Creationists From Scientific Creationism to Intelligent Design Expanded ed 1st Harvard University Press pbk bas Cambridge Massachusetts Harvard University Press ISBN 978 0 674 02339 0 LCCN 2006043675 OCLC 69734583 24 Haziran 2021 tarihinde kaynagindan Erisim tarihi 24 Haziran 2021 Prijambada ID Negoro S Yomo T Urabe I Mayis 1995 Emergence of nylon oligomer degradation enzymes in Pseudomonas aeruginosa PAO through experimental evolution Appl Environ Microbiol 61 5 2020 2 doi 10 1128 AEM 61 5 2020 2022 1995 PMC 167468 2 PMID 7646041