Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Asetilasyon (veya IUPAC adlandırma sistemi ile etanoylasyon), organik bir bileşiğe bir asetil fonksiyonel grubu eklenme tepkimesidir. Deasetilasyon ise asetil grubunun çıkartılmasıdır.
Bir diğer deyişle, asetilasyon bir bileşiğe bir asetil grubu eklenmesi, yani bir hidrojen grubu yerine bir asetil grubunun substitusyonudur. Bunun sonucundan bir grubu meydana gelir. Bir hidroksit grubundaki hidrojen yerine bir asetil grubunun (CH3CO) gelmesi bir ester tipi olan asetatı meydana getirir. Asetik anhidrit serbest hidroksil grupları ile tepkimek için kullanılan yaygın kullanılan bir asetilasyon reaktifidir. Örneğin aspirin sentezinde kullanılır.
Proteinlerin asetilasyonu
Hücrelerde asetilasyon hem çevrimle eşzamanlı hem de çevrim sonrası bir değişim olarak meydana gelir. Asetilasyona uğrayan proteinler arasında histonlar, p53 ve sayılabilir.
N-alfa-uç asetilasyonu
Proteinlerin N-ucundaki alfa amin grubunun asetilasyonu ökaryotlarda çok yaygın görülen bir modifikasyondur. Maya proteinlerinin %40-50'si ve insan proteinlerinin %80-90'ı bu şekilde değişime uğrar ve modifikasyonun şekli evrimsel olarak korunmuştur. Bu değişim (NAT'lar) tarafından yapılır. NAT'lar, asetiltransferaz üst ailesi GNAT'ların bir alt ailesidir. GNAT'lar 'dan amin grubuna bir asetil grubu aktarırlar. NAT'lar en çok mayada çalışılmışlardır. Bu canlıda üç NAT kompleksi, NatA, B ve C çoğu N-alfa-uç asetilasyonunu gerçekleştirir. Substratlarının dizileri için spesifiteleri vardır. Bu enzimlerin ribozomlarla ilişkili olduğu ve sentezlenen yeni peptitleri çevrim ile eşzamanlı olarak asetile ettikleri düşünülmektedir.
İnsanlarda, insan NatA ve NatB kompleksler tespit edilmiş ve karakterize edilmiştir. NatA kompleksinin altbirimlerinin kanserle ilişkili süreçlerde yer aldığı bulunmuştur: ve gibi. NatA'nın ve nöroblastomada aşırı ifadesi gözlemlenmiştir. İnsan NatB kompleksi hücre döngüsü ile ilişkilidir. NatB kompleksinin Nat3 altbirimi bazı kanserlerde yüksek düzeyde ifade edilmektedir.
Korunmuş ve yaygın bir modifikasyon olmasına rağmen, N-alfa-uç asetilasyonunun biyolojik rolü bilinmemektedir. Aktin ve proteinlerinin, düzgün aktin filamanları oluşturmak için NatB asetilasyonuna muhtaç oldukları bulunmuştur. Halen asetilasyonun biyolojik önemini gösteren başka örnekler bilinmemektedir.
Lizin asetilasyonu ve deasetilasyonu
, histonlar N-uçlarındaki lizin kalıntılarında asetile ve deasetile olurlar, bu süreç gen düzenlemesi ile ilişkilidir. Tipik olarak bunu "histon asetiltransferaz" ve "" etkinliği olan enzimler yapar, ama bu enzimler histon olmayan proteinleri de modifiye edebilir.
Transkripsiyon faktörleri, , ve hücre iskeleti proteinlerinin asetilasyon / deasetilasyon yoluyla düzenlenmesi, çevrim sonrası değişim yoluyla gerçekleşen önemli mekanizmalardan biridir. Bu bakımdan kinaz ve tarafından gerçekleştirilen fosforilasyon ve değişimlerine benzemektedir. Bir proteinin asetilasyon durumu onun etkinliğini belirlemektedir. Bu çevrim sonrası değişim, diğer değişimlerle (fosforilasyon, metilasyon, , ve diğerleriyle) etkileşerek hücre sinyalizasyonunun dinamik kontrolüne sağlamaktadır.
asetilasyon ve deasetilasyon sistemi Chlamydomonas'da iyi anlaşılmıştır. Aksonemin ucunda yer alan bir tübülin asetiltransferaz, bütünleşmiş α-tübülin altbirimindeki belli bir lizin kalıntısını asetiller. Mikrotübülin ayrıştıktan sonra bu asetilasyon sitozolda bulunan spesifik bir deasetilaz tarafından çıkartılır. Bu iki enzimin etkinliklerinin sonucu, aksonemal mikrotübüllerdeki α-tübülin'in yarı ömrü uzun olması, sitozolik mikrotübüllerdekinin ise kısa ömürlü olmasıdır.
Kaynakça
- ^ Sadoul K, Boyault C, Pabion M, Khochbin S (Şubat 2008). "Regulation of protein turnover by acetyltransferases and deacetylases". Biochimie. 90 (2). ss. 306-12. doi:10.1016/j.biochi.2007.06.009. (PMID) 17681659.
- ^ Glozak MA, Sengupta N, Zhang X, Seto E (2005). "Acetylation and deacetylation of non-histone proteins". Gene. Cilt 363. ss. 15-23. doi:10.1016/j.gene.2005.09.010. (PMID) 16289629.
- ^ Yang XJ, Seto E (2008). "Lysine acetylation: codified crosstalk with other posttranslational modifications". Mol Cell. Cilt 31. ss. 449-61. doi:10.1016/j.molcel.2008.07.002. (PMID) 18722172.
Ayrıca bakınız
wikipedia, wiki, viki, vikipedia, oku, kitap, kütüphane, kütübhane, ara, ara bul, bul, herşey, ne arasanız burada,hikayeler, makale, kitaplar, öğren, wiki, bilgi, tarih, yukle, izle, telefon için, turk, türk, türkçe, turkce, nasıl yapılır, ne demek, nasıl, yapmak, yapılır, indir, ücretsiz, ücretsiz indir, bedava, bedava indir, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, resim, müzik, şarkı, film, film, oyun, oyunlar, mobil, cep telefonu, telefon, android, ios, apple, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, pc, web, computer, bilgisayar
Asetilasyon veya IUPAC adlandirma sistemi ile etanoylasyon organik bir bilesige bir asetil fonksiyonel grubu eklenme tepkimesidir Deasetilasyon ise asetil grubunun cikartilmasidir Salisilik asit asetile edilerek aspirin elde edilir Bir diger deyisle asetilasyon bir bilesige bir asetil grubu eklenmesi yani bir hidrojen grubu yerine bir asetil grubunun substitusyonudur Bunun sonucundan bir grubu meydana gelir Bir hidroksit grubundaki hidrojen yerine bir asetil grubunun CH3CO gelmesi bir ester tipi olan asetati meydana getirir Asetik anhidrit serbest hidroksil gruplari ile tepkimek icin kullanilan yaygin kullanilan bir asetilasyon reaktifidir Ornegin aspirin sentezinde kullanilir Proteinlerin asetilasyonuHucrelerde asetilasyon hem cevrimle eszamanli hem de cevrim sonrasi bir degisim olarak meydana gelir Asetilasyona ugrayan proteinler arasinda histonlar p53 ve sayilabilir N alfa uc asetilasyonu Proteinlerin N ucundaki alfa amin grubunun asetilasyonu okaryotlarda cok yaygin gorulen bir modifikasyondur Maya proteinlerinin 40 50 si ve insan proteinlerinin 80 90 i bu sekilde degisime ugrar ve modifikasyonun sekli evrimsel olarak korunmustur Bu degisim NAT lar tarafindan yapilir NAT lar asetiltransferaz ust ailesi GNAT larin bir alt ailesidir GNAT lar dan amin grubuna bir asetil grubu aktarirlar NAT lar en cok mayada calisilmislardir Bu canlida uc NAT kompleksi NatA B ve C cogu N alfa uc asetilasyonunu gerceklestirir Substratlarinin dizileri icin spesifiteleri vardir Bu enzimlerin ribozomlarla iliskili oldugu ve sentezlenen yeni peptitleri cevrim ile eszamanli olarak asetile ettikleri dusunulmektedir Insanlarda insan NatA ve NatB kompleksler tespit edilmis ve karakterize edilmistir NatA kompleksinin altbirimlerinin kanserle iliskili sureclerde yer aldigi bulunmustur ve gibi NatA nin ve noroblastomada asiri ifadesi gozlemlenmistir Insan NatB kompleksi hucre dongusu ile iliskilidir NatB kompleksinin Nat3 altbirimi bazi kanserlerde yuksek duzeyde ifade edilmektedir Korunmus ve yaygin bir modifikasyon olmasina ragmen N alfa uc asetilasyonunun biyolojik rolu bilinmemektedir Aktin ve proteinlerinin duzgun aktin filamanlari olusturmak icin NatB asetilasyonuna muhtac olduklari bulunmustur Halen asetilasyonun biyolojik onemini gosteren baska ornekler bilinmemektedir Lizin asetilasyonu ve deasetilasyonu histonlar N uclarindaki lizin kalintilarinda asetile ve deasetile olurlar bu surec gen duzenlemesi ile iliskilidir Tipik olarak bunu histon asetiltransferaz ve etkinligi olan enzimler yapar ama bu enzimler histon olmayan proteinleri de modifiye edebilir Transkripsiyon faktorleri ve hucre iskeleti proteinlerinin asetilasyon deasetilasyon yoluyla duzenlenmesi cevrim sonrasi degisim yoluyla gerceklesen onemli mekanizmalardan biridir Bu bakimdan kinaz ve tarafindan gerceklestirilen fosforilasyon ve degisimlerine benzemektedir Bir proteinin asetilasyon durumu onun etkinligini belirlemektedir Bu cevrim sonrasi degisim diger degisimlerle fosforilasyon metilasyon ve digerleriyle etkileserek hucre sinyalizasyonunun dinamik kontrolune saglamaktadir asetilasyon ve deasetilasyon sistemi Chlamydomonas da iyi anlasilmistir Aksonemin ucunda yer alan bir tubulin asetiltransferaz butunlesmis a tubulin altbirimindeki belli bir lizin kalintisini asetiller Mikrotubulin ayristiktan sonra bu asetilasyon sitozolda bulunan spesifik bir deasetilaz tarafindan cikartilir Bu iki enzimin etkinliklerinin sonucu aksonemal mikrotubullerdeki a tubulin in yari omru uzun olmasi sitozolik mikrotubullerdekinin ise kisa omurlu olmasidir Kaynakca Sadoul K Boyault C Pabion M Khochbin S Subat 2008 Regulation of protein turnover by acetyltransferases and deacetylases Biochimie 90 2 ss 306 12 doi 10 1016 j biochi 2007 06 009 PMID 17681659 KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link Glozak MA Sengupta N Zhang X Seto E 2005 Acetylation and deacetylation of non histone proteins Gene Cilt 363 ss 15 23 doi 10 1016 j gene 2005 09 010 PMID 16289629 KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link Yang XJ Seto E 2008 Lysine acetylation codified crosstalk with other posttranslational modifications Mol Cell Cilt 31 ss 449 61 doi 10 1016 j molcel 2008 07 002 PMID 18722172 Ayrica bakinizAsilasyon Organik sentez