Çevrim sonrası değişim, (ingilizce Posttranslational modification) bir proteinin çevriminden (translasyonundan) sonra kimyasal değişime uğramasıdır. Çoğu protein için bu değişimler, protein biyosentezinin son adımlarındandır.
Proteinler (polipeptit olarak da adlandırılabilirler), amino asitlerden oluşan zincirlerdir. Protein sentezi sırasında proteine 20 farklı tür amino asit dahil edilebilir. Bunun ardından gelen çevrim sonrası değişimlerde (kısaca ÇSD), proteine yeni kimyasal fonksiyonel gruplar eklenerek (asetat, fosfat, çeşitli lipitler ve karbonhidratlar gibi) veya amino asidin şeklinin değişmesi ile ( gibi) veya proteinde yapısal değişiklikler yapılmasıyla ( oluşturmak gibi) protein yeni işlevler kazanabilir.
Ayrıca, enzimler proteinin amino ucundan veya ortasından bir peptit kesip çıkarabilirler. Örneğin, bir protein hormon olan insülin, disülfür bağları oluşturduktan sonra iki yerden kesilir ve zincirin orta kısmından bir peptid alınır; meydana gelen protein birbiirine disülfür bağlarıyla iki polipeptitten oluşur.
Çoğu protein ilk sentezlendiğinde metiyonin ile başlar, çünkü mRNA'daki "başlama" kodonu aynı zamanda bu amino asidi de kodlar. Bu ilk metiyonin genelde çevrim sonrası değişimler sırasında kesilir.
gibi başka değişimler, proteinlerin davranışlarını kontrol etmek için, örneğin bir enzimi etkinleştirmek veya etkinsizleştirmek için, kullanılan mekanizmalardandır.
Fonksiyonel grup eklenen değişimler
Eklenmeden oluşan ÇSD'ler arasında aşağıdakiler bulunmaktadır:
- asilasyon
- asetilasyon, proteinin ya ya da lizin kalıntılarına bir asetil grubu eklenmesi. (Ayrıca bakınız )
- alkilasyon, bir alkil grubu (örneğin metil, ) eklenmesi
- metilasyon bir metil grubu eklenmesi, genelde lizin veya arginin kalıntılarına. (Bu bir alkilasyon tipidir.)
- , proteinin C-ucunda
- , lizin kalıntılarının bir biyotin grubu ile asilasyonu
- , K vitaminine bağımlı olarak.
- , ve bazı başka proteinlere glutamik asit kalıntıları eklenmesi. (Bkz. )
- glikozilasyon, asparagin, , serin veya treonin'e bir glikosil grubu eklenmesi ile bir glikoprotein oluşması. Bu süreç, enzim aracılığı olmaksızın şeker eklenmesi süreci olan farklıdır.
- , enzim aracılığı olmaksızın şeker eklenmesi.
- , tübülin C-ucuna bir ilâ 40 adet glisin kalıntısı eklenmesi.
- hem parçası kovalent olarak bağlanabilir
- (örn. tiroid hormonu)
- , bir grubu (örn. farnesol and geranylgeraniol) eklenmesi
- , bir grubunun eklenmesi
- oluşumu
- oluşumu
- veya türevleri kovalent bağlanabilir
- bağlantısı
- oksidasyon
- kovalent bağlanabilir
- , koenzim A tarafından getirilen bir 4'-fosfopantetheinil parçasının eklenmesi (yağ asidi, , lösin ve görülür.
- fosforilasyon, bir fosfat grubunun eklenmesi, genelde serin, tirozin, treonin veya histidin kalıntılarına
- polisialilasyon, NCAM'a eklenmesi
- oluşumu
- prolin , tarafından
- tRNA-aracılıklı amino asit eklenmesi, gibi.
- , tirozine bir grubu eklenmesi.
- ( çevrim sırasında selenyum eklenmesi)
Başka protein veya peptitlerin eklendiği değişimler
- ISGilasyon, (Interferon-Stimulated Gene 15) proteinin kovalent bağlanması
- , 'in (Small Ubiquitin-related MOdifier) kovalent bağlanması
- ubikuitinleşme, ubikuitin proteininin kovalent bağlanması.
Amino asitlerin kimyasal yapısının değişimleri
- veya deaminasyon, argininin dönüşümü.
- , glutaminin glutamik aside veya asparajinin aspartik aside dönüşümü
Yapısal değişimler
- , iki sistein amino asidinin birbirine kovalent bağlanması
- proteolitik kesme, proteinin bir peptit bağından kesilmesi
Örnekler
- İnsülin üretimi sırasında onun kesilmesi ve disülfür bağlarının oluşumu
- Transkripsiyon düzenlenmesi için histonların ÇSM'si: kromatin yapısı tarafından RNA polimerazın kontrolü.
Kaynakça
- ^ Gramatikoff K. in Catalog (2004-5) p.263
- ^ Polevoda B, Sherman F (2003). "N-terminal acetyltransferases and sequence requirements for N-terminal acetylation of eukaryotic proteins". J Mol Biol. 325 (4). ss. 595-622. doi:10.1016/S0022-2836(02)01269-X. (PMID) 12507466.
- ^ Yang XJ, Seto E (2008). "Lysine acetylation: codified crosstalk with other posttranslational modifications". Mol Cell. Cilt 31. ss. 449-61. doi:10.1016/j.molcel.2008.07.002. (PMID) 18722172.
- ^ Bártová E, Krejcí J, Harnicarová A, Galiová G, Kozubek S (2008). "Histone modifications and nuclear architecture: a review". J Histochem Cytochem. 56 (8). ss. 711-21. doi:10.1369/jhc.2008.951251. (PMID) 18474937.
- ^ Glozak MA, Sengupta N, Zhang X, Seto E (2005). "Acetylation and deacetylation of non-histone proteins". Gene. Cilt 363. ss. 15-23. doi:10.1016/j.gene.2005.09.010. (PMID) 16289629.
- ^ Walker CS, Shetty RP, Clark K; ve diğerleri. (2001). "On a potential global role for vitamin K-dependent gamma-carboxylation in animal systems. Evidence for a gamma-glutamyl carboxylase in Drosophila". J. Biol. Chem. 276 (11). ss. 7769-74. doi:10.1074/jbc.M009576200. (PMID) 11110799.
- ^ Eddé B, Rossier J, Le Caer JP, Desbruyères E, Gros F, Denoulet P (1990). "Posttranslational glutamylation of alpha-tubulin". Science. 247 (4938). ss. 83-5. doi:10.1126/science.1967194. (PMID) 1967194.
- ^ Malakhova, Oxana A.; Yan, Ming; Malakhov, Michael P.; Yuan, Youzhong; Ritchie, Kenneth J.; Kim, Keun Il; Peterson, Luke F.; Shuai, Ke; and Dong-Er Zhang (2003). . Genes & Development. 17 (4). ss. 455-60. doi:10.1101/gad.1056303. (PMID) 12600939. 19 Temmuz 2008 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 18 Mart 2009.
- ^ Van G. Wilson (Ed.) (2004). Sumoylation: Molecular Biology and Biochemistry 9 Şubat 2005 tarihinde Wayback Machine sitesinde .. Horizon Bioscience. .
wikipedia, wiki, viki, vikipedia, oku, kitap, kütüphane, kütübhane, ara, ara bul, bul, herşey, ne arasanız burada,hikayeler, makale, kitaplar, öğren, wiki, bilgi, tarih, yukle, izle, telefon için, turk, türk, türkçe, turkce, nasıl yapılır, ne demek, nasıl, yapmak, yapılır, indir, ücretsiz, ücretsiz indir, bedava, bedava indir, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, resim, müzik, şarkı, film, film, oyun, oyunlar, mobil, cep telefonu, telefon, android, ios, apple, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, pc, web, computer, bilgisayar
Cevrim sonrasi degisim ingilizce Posttranslational modification bir proteinin cevriminden translasyonundan sonra kimyasal degisime ugramasidir Cogu protein icin bu degisimler protein biyosentezinin son adimlarindandir Resmin altinda insulinin birincil yapisinin degisimi gorulmektedir Proteinler polipeptit olarak da adlandirilabilirler amino asitlerden olusan zincirlerdir Protein sentezi sirasinda proteine 20 farkli tur amino asit dahil edilebilir Bunun ardindan gelen cevrim sonrasi degisimlerde kisaca CSD proteine yeni kimyasal fonksiyonel gruplar eklenerek asetat fosfat cesitli lipitler ve karbonhidratlar gibi veya amino asidin seklinin degismesi ile gibi veya proteinde yapisal degisiklikler yapilmasiyla olusturmak gibi protein yeni islevler kazanabilir Ayrica enzimler proteinin amino ucundan veya ortasindan bir peptit kesip cikarabilirler Ornegin bir protein hormon olan insulin disulfur baglari olusturduktan sonra iki yerden kesilir ve zincirin orta kismindan bir peptid alinir meydana gelen protein birbiirine disulfur baglariyla iki polipeptitten olusur Cogu protein ilk sentezlendiginde metiyonin ile baslar cunku mRNA daki baslama kodonu ayni zamanda bu amino asidi de kodlar Bu ilk metiyonin genelde cevrim sonrasi degisimler sirasinda kesilir gibi baska degisimler proteinlerin davranislarini kontrol etmek icin ornegin bir enzimi etkinlestirmek veya etkinsizlestirmek icin kullanilan mekanizmalardandir Fonksiyonel grup eklenen degisimlerAmino asitlerin her birinde olabilecek degisimleri genetic kod uzerinde gosterimi Eklenmeden olusan CSD ler arasinda asagidakiler bulunmaktadir asilasyon asetilasyon proteinin ya ya da lizin kalintilarina bir asetil grubu eklenmesi Ayrica bakiniz alkilasyon bir alkil grubu ornegin metil eklenmesi metilasyon bir metil grubu eklenmesi genelde lizin veya arginin kalintilarina Bu bir alkilasyon tipidir proteinin C ucunda lizin kalintilarinin bir biyotin grubu ile asilasyonu K vitaminine bagimli olarak ve bazi baska proteinlere glutamik asit kalintilari eklenmesi Bkz glikozilasyon asparagin serin veya treonin e bir glikosil grubu eklenmesi ile bir glikoprotein olusmasi Bu surec enzim araciligi olmaksizin seker eklenmesi sureci olan farklidir enzim araciligi olmaksizin seker eklenmesi tubulin C ucuna bir ila 40 adet glisin kalintisi eklenmesi hem parcasi kovalent olarak baglanabilir orn tiroid hormonu bir grubu orn farnesol and geranylgeraniol eklenmesi bir grubunun eklenmesi olusumu veya turevleri kovalent baglanabilir baglantisi oksidasyon kovalent baglanabilir koenzim A tarafindan getirilen bir 4 fosfopantetheinil parcasinin eklenmesi yag asidi losin ve gorulur fosforilasyon bir fosfat grubunun eklenmesi genelde serin tirozin treonin veya histidin kalintilarina polisialilasyon NCAM a eklenmesi olusumu prolin tarafindan tRNA aracilikli amino asit eklenmesi gibi tirozine bir grubu eklenmesi cevrim sirasinda selenyum eklenmesi Baska protein veya peptitlerin eklendigi degisimlerISGilasyon Interferon Stimulated Gene 15 proteinin kovalent baglanmasi in Small Ubiquitin related MOdifier kovalent baglanmasi ubikuitinlesme ubikuitin proteininin kovalent baglanmasi Amino asitlerin kimyasal yapisinin degisimleriveya deaminasyon argininin donusumu glutaminin glutamik aside veya asparajinin aspartik aside donusumuYapisal degisimler iki sistein amino asidinin birbirine kovalent baglanmasi proteolitik kesme proteinin bir peptit bagindan kesilmesiOrneklerInsulin uretimi sirasinda onun kesilmesi ve disulfur baglarinin olusumu Transkripsiyon duzenlenmesi icin histonlarin CSM si kromatin yapisi tarafindan RNA polimerazin kontrolu Kaynakca Gramatikoff K in Catalog 2004 5 p 263 Polevoda B Sherman F 2003 N terminal acetyltransferases and sequence requirements for N terminal acetylation of eukaryotic proteins J Mol Biol 325 4 ss 595 622 doi 10 1016 S0022 2836 02 01269 X PMID 12507466 Yang XJ Seto E 2008 Lysine acetylation codified crosstalk with other posttranslational modifications Mol Cell Cilt 31 ss 449 61 doi 10 1016 j molcel 2008 07 002 PMID 18722172 Bartova E Krejci J Harnicarova A Galiova G Kozubek S 2008 Histone modifications and nuclear architecture a review J Histochem Cytochem 56 8 ss 711 21 doi 10 1369 jhc 2008 951251 PMID 18474937 KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link Glozak MA Sengupta N Zhang X Seto E 2005 Acetylation and deacetylation of non histone proteins Gene Cilt 363 ss 15 23 doi 10 1016 j gene 2005 09 010 PMID 16289629 KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link Walker CS Shetty RP Clark K ve digerleri 2001 On a potential global role for vitamin K dependent gamma carboxylation in animal systems Evidence for a gamma glutamyl carboxylase in Drosophila J Biol Chem 276 11 ss 7769 74 doi 10 1074 jbc M009576200 PMID 11110799 KB1 bakim Digerlerinin yanlis kullanimi link KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link Edde B Rossier J Le Caer JP Desbruyeres E Gros F Denoulet P 1990 Posttranslational glutamylation of alpha tubulin Science 247 4938 ss 83 5 doi 10 1126 science 1967194 PMID 1967194 KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link Malakhova Oxana A Yan Ming Malakhov Michael P Yuan Youzhong Ritchie Kenneth J Kim Keun Il Peterson Luke F Shuai Ke and Dong Er Zhang 2003 Genes amp Development 17 4 ss 455 60 doi 10 1101 gad 1056303 PMID 12600939 19 Temmuz 2008 tarihinde kaynagindan arsivlendi Erisim tarihi 18 Mart 2009 KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link Van G Wilson Ed 2004 Sumoylation Molecular Biology and Biochemistry 9 Subat 2005 tarihinde Wayback Machine sitesinde Horizon Bioscience ISBN 0 9545232 8 8