Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Proteinler her organizmada bulunan önemli bir makromolekül sınıfıdır. Proteinler, 20 farklı tip L-α-amino asitten meydana gelen polimerlerdir. Amino asitler birbiriyle reaksiyona girdikten sonra meydana gelen polimerde bu amino asitlerden arta kalan birimlere amino asit kalıntısı denir. 40 kalıntıdan daha kısa olan zincirler için protein yerine genelde peptit terimi kullanılır. Biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmek için proteinler uzay içinde belli bir biçim alacak şekilde katlanırlar. Bu katlanmayı yönlendiren güçler, protein atomları arasındaki hidrojen bağı, , van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik istiflenme gibi, kovalent olmayan etkleşimlerdir. Proteinlerin işlevlerini moleküler düzeyde anlayabilmek için genelde onları üç boyutlu yapısının çözülmesi gerekir. Protein yapısını çözmek için ve kullanılır, bunlar yapısal biyolojinin başlıca yöntemleri arasında yer alır.
Proteinlerdeki amino asit kalıntı sayısı birkaç on ile birkaç bin arasında değişebilir. Bazı proteinler daha büyük yapıların . Örneğin, binlerce aktin molekülü bir araya gelerek meydana getirir.
Bir protein biyolojik işlevini yerine getirirken tersinir bir yapısal değişiklik geçirebilir. Aynı proteinin alternatif yapıları farklı konformasyonlar olarak adlandırılır, bunlar arasındaki geçişlere denir.
Protein kovalent yapısı ve stereokimyası
atomuna bağlı olan H atomu şekle dahil edilmemiştir.Protein amino asitleri bir ile birleşerek bir oluştururlar. Canlılarda bu reaksiyon denen bir süreç ile ribozomlarda gerçekleşir.
Ribozomlar tarafından imal edilen doğal proteinlerde bulunan 20 amino asit farklı fiziksel ve kimyasal özelliklere sahiptir. Taşıdıkları elektrostatik yük, , (pKa), büyüklükleri ve fonksiyonel grupları farklılık gösterir. Bu özellikler proteinlerin yapısını belirlemekte önemli rol oynar.
Amino asit kalıntıları
Her α-amino asitte bir omurga bölümü vardır, ki bu tüm amino asit tiplerinde mevcuttur ve bir yan zincir vardır, ki bu her amino asidin kendisine hastır. Amino asitlerin çoğunda alfa karbon atomu dört farklı kimyasal gruba bağlı olduğu için, kiraldir; bir tek glisin kiral değildir, çünkü yan zinciri bir hidrojen atomudur. Canlılarda bulunan proteinler, L-amino asitlerden oluşur. L-biçimini hatırlamak için "CORN" kelimesi bir hatırlatıcı (belleksel) olarak kullanılabilir: Cα atomuna H önde olacak şekilde bakılırsa, karbona bağlı diğer üç grup, saat yönünde, "CO-R-N" olarak okunabilir.
Peptit bağı
Peptit bağı düzlemsel olma eğilimlidir, çift bağdaki elektronların yerelliğinin bozulması (delokalizasyonu) nedeniyle. Peptitte C1 ile N arasındaki dihedral omega (ω) açısı açısı esneklik göstermez, değeri hemen her zaman 180 dereceye yakındır. N ve C arasındaki dihedral fi (φ) açısı ve C ile C1 arasındaki dihedral psi (ψ) ise belli aralıkta değerlere sahip olabilir. Bu açılar bir proteinin , proteinin konformasyonunu kontrol ederler. Proteinlerde bulunan belli ikincil yapı elemanlarında bu açıların sahip olabileceği değerler geometrik nedenlerle belli aralıklar içinde sınırlanmışlardır. Psi ve Fi açılarındaki sınırlamalar ile görülebilir. Birkaç önemli bağ hakkında bilgi aşağıdaki tabloda gösterilmiştir.
| Peptit bağı | Ortalama uzunluk | Tek bağ | Ortalama uzunluk | Hidrojen bağı | Ortalama (±30) |
| C–C | 153 pm | C–C | 154 pm | O–H --- O–H | 280 pm |
| C–N | 133 pm | C–N | 148 pm | N–H --- O=C | 290 pm |
| N–C | 146 pm | C–O | 143 pm | O–H --- O=C | 280 pm |
Yan zincir konformasyonları
Yan zincirlerdeki atomlar Yunan harfleri ile, Yunanca alfabetik sırayla adlandırılır: α, β, γ, δ, є, vs. C omurga üzerinde, amino asidin karbonil grubuna en yakın karbon bağına karşılık gelir. Bu atomlar arasındaki dihedral açılar χ1, χ2, χ3, vs. olarak adlandırılır. Yan zincirinin hareket edebilen ilk atomunun (
) dihedral açısı (χ1), N-C-C
-
olarak tanımlanır. Yan zincirler birbiriyle çakışmayacak şekilde düzenlenirler, sp3-sp3 bağları etrafında 60°, 180° ve -60° açılarla dizilme eğilimi gösterirler. Bu pozisyonlara sırasıyla gauche(-), trans ve gauche(+) adları verilir. Yan zincir dihedral açıları eşit bir dağılım göstermezler, çoğu yan zincir tipleri için 
açıları belli değerler etrafında öbeklenir.
Protein yapısının düzeyleri
Protein yapısının dört düzeyi vardır.
Birincil yapı
Birincil yapı, bir polipeptit zincirin amino asit dizisidir. Birincil yapı peptit bağlarla bir arada durur, bunlar protein sentezi sırasında meydana gelir. Polipeptit zincirin iki ucu, uçlardaki serbest grubun cinsine bağlı olarak karboksil uç (veya C-uç) ve amino uç (veya N-uç) olarak adlandırılır. Amino asit kalınıtıları N-ucundan başlar, buradaki amino (NH2-group) grubu bir peptit bağı içinde yer almaz. Canlılarda bir proteinin birincil yapısı o proteini kodlayan gen tarafından belirlenir. DNA'daki belli bir nükleotit dizisi (bir gen) okunarak bir mRNA sentezlenir, mRNA da, çeviri olarak adlandırılan bir süreç sonucu, ribozomlar tarafından okunup, genin ürünü olan proteinin sentezlenmesini sağlar. Proteinin dizisi o proteine spesifiktir, proteinin yapısı ve fonksiyonunu belirler. Bir proteinin dizisi veya kütle spektrometresi gibi yöntemlerle belirlenebilir. Ancak, çoğu zaman, o proteini kodlayan genin dizisi doğrudan okunarak (bunun için genetik kod kullanılır) proteinin dizisi belirlenir. Çevrim sonrası değişimler, oluşumu, fosforilasyon ve glikozilasyonlar gibi, genelde birincil yapının parçası sayılırlar ama gen dizisi okunarak bunların varlığı gösterilemez.
İkincil yapı
Proteinlerde ikincil yapı, çok düzenli yerel alt yapılardır. Alfa sarmal ve beta yaprak olarak adlandırılan iki ana ikincil yapı tipi, 1951'de Linus Pauling ve arkadaşları tarafından önerilmiştir. Bu ikincil yapılar, protein omurgasındaki atomlar arasındaki hidrojen bağı örüntüleri ile tanımlanır. Düzenli bir geometriye sahiptir, belli ψ ve φ açıları ile kısıtlanmıştır. Alfa sarmal ve beta yapraklar, peptit omurga üzerindeki hidrojen bağı verici ve alıcılarınının doymasını sağlayan yerel yapılardır. Proteinlerin bazı kısımları yapılıdır ama düzenli değildir. Bu kısımlar rastgele sarım ile karıştırılmamalıdır; rastgele sarım, belli bir sabit üç boyutlu yapıya sahip olmayan, katlanmamış polipeptit zinciridir. Birbirini izleyen birkaç ikincil yapı bir "" oluşturabilir.
Üçüncül yapı
Üçüncül yapı, tek bir protein molekülünün üç boyutlu yapısıdır. Alfa sarmal ve beta yapraklar kompakt bir yapı oluşturacak şekilde katlanırlar. Bu katlanma hidrofobik etkileşimler (hidrofobik kalıntıların sudan uzaklaştırılması) tarafında yönlendirilir ama yapının stabil olabilmesi için spesifik üçüncül etkileşimlerle (tuz köprüleri, hidrojen bağları, veya zincirlerin sıkı istiflenmesi gibi) bir protein bölgesinin kısımlarının yerinin sabitlenmesi gerekir.
Dördüncül yapı
Dördüncül yapı birkaç protein veya polipeptit zincirinin (bu bağlamda bunlara denir) bir araya gelmesinden meydana gelen büyük bir toplaşmadır. Dördüncül yapı, üçüncül yapıyı stabilize eden, kovalent olmayan bağlar ve disülfür bağları tarafından stabilize edilir. İki ve daha çok (yani mültipl) polipeptitten oluşan kompleksler mültimer olarak adlandırılır. Daha spesifik olarak, böylesi bir yapı eğer iki altbirimden oluşuyorlarsa dimer, üç altbirimden oluşuyorlarsa trimer ve dört altbirimden oluşuyorlarsa "tetramer" olarak adlandırılır. Altbirimler genelde birbirlerine ile ilişkilidir, örneğin bir dimerde iki katlı bir simetri ekseni vardır. Birbirinin aynı altbirimlerden oluşan mültimerlere değinirken "homo-" öneki kullanılır (örneğin bir homotetramer), farklı altbirimlerden oluşanlar için ise "hetero-" öneki kullanılır (örneğin bir heterotetramer, iki alfa ve iki beta zinciri olan hemoglobinden bahsederken). Çoğu proteinin dördüncül yapısı yoktur ve monomer olarak işlev görür.
Bölgeler, motifler ve katlamalar
Proteinlerden bahsederken sıkça aşağıdaki yapısal birimlere değinilir.
- Bir (yapısal alan da denir) proteinin yapısının bir unsurudur, kendi kendini stabilize eder ve genelde protein zincirinin geri kalanından bağımsız olarak katlanır. Çoğu bölge (İngilizce domain), sadece bir gen veya gen ailesinin gen ürünlerine has değildir ve çeşitli proteinlerde görülür. Bölgeler, ait oldukları proteinin biyolojik fonksiyonu içinde belirgin bir yere sahip oldukları için bununla ilişkili biçimde adlandırılırlar; örneğin, "'in kalsiyum bağlayıcı bölgesi" denir. Kendi başlarına kararlı oldukları için, genetik mühendislikle bir proteine ait bir bölge bir diğerininki ile "takas" edilip elde edilebilir.
- ve , çok sayıda proteinde görülen, protein üç boyutlu yapısındaki veya amino asit dizisindeki kısa parçalardır.
- ikincil yapı elemanlarının belli bileşimleridir, örneğin beta-alfa-beta birimleri veya motifleri gibi. Bazılarından yapısal motif olarak da bahsedilebilir.
- Protein katlaması, Proteinlerin Yapısal Sınıflandırması (SCOP) veritabanında belirtilen, (helix bundle), (beta barrel), gibi, genel mimari yapılardır.
Ökaryotik sistemlerde yüzbinlerce farklı protein ifade edilmesine rağmen, bundan çok daha az sayıda farklı bölge, yapısal motif ve katlama vardır. Bu kısmen evrimin bir sonucudur, çünkü genler ve gen parçaları çiftlenebilir veya genom içinde yer değiştirebilir. Bu demektir ki, örneğin, bir protein bölgesi bir proteinden bir diğerine taşınabilir ve ikinci proteine yeni bir fonksiyon kazandırabilir. Bu tür mekanizmalar nedeniyle, yolaklar ve mekanizmalar farklı proteinlerde yeniden kullanılabilir.
Protein katlanması
Rastgele sarım şeklinde olan bir polipeptit kendisine has üç boyutlu yapısını elde eder.
Protein yapı tespiti
Protein Data Bank adlı veritabanındaki protein yapılarının yaklaşık %90'ı ile belirlenmiştir. Bu yöntem, (kristalleşmiş) bir proteindeki elektron dağılımının üç boyutlu (3B) yoğunluğunu ölçmeyi sağlar ve dolayısıyla tüm atomların 3B koordinatlarının belli bir çözünürlük ile çıkarımı mümkün olur. Yapısı bilinen proteinlerin yaklaşık %9'u ile elde edilmiştir. Proteinin ikincil yapı bileşimi veya ile belirlenebilir. Kriyo-elektron mikroskopisi de bazı durumlarda protein yapısının yüksek (5 angstromdan düşük) çözünürlükle belirlenmesi için kullanılan bir yöntem olarak gelişmektedir. Bu yöntem özellikle çok büyük protein komplekslerinin (virüs kılıf proteinleri gibi) yapısının anlaşılması için hâlen mevcut olan tek yoldur.
Yapı sınıflandırması
Protein yapıları, benzerliklerine veya ortak evrimsel kökene dayanarak sınıflandırılabilir. SCOP ve veritabanları iki farklı protein yapısal sınıflandırması sunmaktadır.
Protein yapısı için berimsel öngörü
Bir üretmek, bir proteinin yapısını çözmekten çok daha kolaydır. Ancak, bir proteinin yapısı onun işlevinin çok daha iyi anlaşılmasına olanak verir, sadece onun dizisini bilmeye kıyasla. Dolayısıyla, bir proteinin dizisinden yola çıkararak onun yapısının hesaplamalı (berimsel) öngörüsü için çeşitli yöntemler geliştirilmiştir. Temel ilkelerden (Ab initio) öngörü yöntemleri sadece proteinin dizisini kullanır. (İng. Threading) ve yöntemleri kullanılarak, evrimsel ilişkili proteinlerin deneysel olarak çözülmüş yapılarına dayanarak bilinmeyen bir proteinin 3B modeli yapılabilir.
Protein yapısı ile ilişkili yazılım
Protein yapısının çeşitli cepheleri hakkında çalışan araştırmacılara yardımcı olan yazılımlar mevcuttur. Bu araştırmalarda gereken en temel işlevsellik, sağlamaktır. Protein yapısının analizi yazılım ile kolaylaştırılır. Belli bir protein dizisi için yapı bilinmiyorsa, bilinen protein yapılarına dayanarak onun yapısını veya yazılımlar kullanılabilir. Ayrıca, model veya öngörü yapıları varsa, onlarda , protein konformasyonel değişimlerini öngörmek veya substrat bağlanma konumların öngörmek için yazılımlar vardır.
Ayrıca bakınız
Kaynakça
- ^ Brocchieri L, Karlin S (10 Haziran 2005). "Protein length in eukaryotic and prokaryotic proteomes". Nucleic Acids Research. 33 (10). ss. 3390-3400. doi:10.1093/nar/gki615. (PMC) 1150220 $2. (PMID) 15951512.
- ^ Dunbrack, RL (2002). "Rotamer Libraries in the 21st Century". Curr. Opin. Struct. Biol. 12 (4). ss. 431-440. doi:10.1016/S0959-440X(02)00344-5. (PMID) 12163064.
- ^ "Dunbrack Rotamer Libraries". 22 Mart 2012 tarihinde kaynağından . Erişim tarihi: 27 Ağustos 2011.
- ^ Pauling L, Corey RB, Branson HR (1951). "The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain". Proc Natl Acad Sci USA. 37 (4). ss. 205-211. doi:10.1073/pnas.37.4.205. (PMC) 1063337 $2. (PMID) 14816373.
- ^ Chiang YS, Gelfand TI, Kister AE, Gelfand IM (2007). "New classification of supersecondary structures of sandwich-like proteins uncovers strict patterns of strand assemblage". Proteins. 68 (4). ss. 915-921. doi:10.1002/prot.21473. (PMID) 17557333.
- ^ Govindarajan S, Recabarren R, Goldstein RA. (17 Eylül 1999). . Proteins. 35 (4). ss. 408-414. doi:10.1002/(SICI)1097-0134(19990601)35:4<408::AID-PROT4>3.0.CO;2-A. (PMID) 10382668. 27 Haziran 2020 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 27 Ağustos 2011.
- ^ Zhang Y (2008). "Progress and challenges in protein structure prediction". Curr Opin Struct Biol. 18 (3). ss. 342-348. doi:10.1016/j.sbi.2008.02.004. (PMC) 2680823 $2. (PMID) 18436442.
Konuyla ilgili yayınlar
- Chiang YS, Gelfand TI, Kister AE, Gelfand IM (2007). "New classification of supersecondary structures of sandwich-like proteins uncovers strict patterns of strand assemblage". Proteins. 68 (4). ss. 915-921. doi:10.1002/prot.21473. (PMID) 17557333. (İngilizce)
- Habeck M, Nilges M, Rieping W (2005). "Bayesian inference applied to macromolecular structure determination". Physical review. E, Statistical, nonlinear, and soft matter physics. 72 (3 Pt 1). s. 031912. doi:10.1103/PhysRevE.72.031912. (PMID) 16241487. (NMR verisinden yapı belirlemesi için Bayesian berimsel yöntemler) (İngilizce)
Dış bağlantılar
Wikiler
- Proteopedia7 Ocak 2009 tarihinde Wayback Machine sitesinde . — Protein yapıları ve diğer biyomoleküler hakkında kayıtlar
- TOPSAN 17 Ocak 2021 tarihinde Wayback Machine sitesinde . — çerçevesinde protein yapıları hakkında bilgiler.
Sunucular
- — protein super-ikincil yapı veritabanı
- (Structural Prediction for pRotein fOlding UTility System)
wikipedia, wiki, viki, vikipedia, oku, kitap, kütüphane, kütübhane, ara, ara bul, bul, herşey, ne arasanız burada,hikayeler, makale, kitaplar, öğren, wiki, bilgi, tarih, yukle, izle, telefon için, turk, türk, türkçe, turkce, nasıl yapılır, ne demek, nasıl, yapmak, yapılır, indir, ücretsiz, ücretsiz indir, bedava, bedava indir, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, resim, müzik, şarkı, film, film, oyun, oyunlar, mobil, cep telefonu, telefon, android, ios, apple, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, pc, web, computer, bilgisayar
Proteinler her organizmada bulunan onemli bir makromolekul sinifidir Proteinler 20 farkli tip L a amino asitten meydana gelen polimerlerdir Amino asitler birbiriyle reaksiyona girdikten sonra meydana gelen polimerde bu amino asitlerden arta kalan birimlere amino asit kalintisi denir 40 kalintidan daha kisa olan zincirler icin protein yerine genelde peptit terimi kullanilir Biyolojik fonksiyonlarini yerine getirebilmek icin proteinler uzay icinde belli bir bicim alacak sekilde katlanirlar Bu katlanmayi yonlendiren gucler protein atomlari arasindaki hidrojen bagi van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik istiflenme gibi kovalent olmayan etklesimlerdir Proteinlerin islevlerini molekuler duzeyde anlayabilmek icin genelde onlari uc boyutlu yapisinin cozulmesi gerekir Protein yapisini cozmek icin ve kullanilir bunlar yapisal biyolojinin baslica yontemleri arasinda yer alir Proteinlerdeki amino asit kalinti sayisi birkac on ile birkac bin arasinda degisebilir Bazi proteinler daha buyuk yapilarin Ornegin binlerce aktin molekulu bir araya gelerek meydana getirir Bir protein biyolojik islevini yerine getirirken tersinir bir yapisal degisiklik gecirebilir Ayni proteinin alternatif yapilari farkli konformasyonlar olarak adlandirilir bunlar arasindaki gecislere denir Protein kovalent yapisi ve stereokimyasiIki amino asit bir yogunlasma reaksiyonu sonucu bir araya gelerek bir peptit bagi meydana getirir Bu reaksiyonda bir su molekulu cember icine alinmis iki hidrojen ve bir oksijen atomu salinir Amino asitlerin Ca displaystyle alpha atomuna bagli olan H atomu sekle dahil edilmemistir Protein amino asitleri bir ile birleserek bir olustururlar Canlilarda bu reaksiyon denen bir surec ile ribozomlarda gerceklesir Ribozomlar tarafindan imal edilen dogal proteinlerde bulunan 20 amino asit farkli fiziksel ve kimyasal ozelliklere sahiptir Tasidiklari elektrostatik yuk pKa buyuklukleri ve fonksiyonel gruplari farklilik gosterir Bu ozellikler proteinlerin yapisini belirlemekte onemli rol oynar Amino asit kalintilari CO R N kurali Her a amino asitte bir omurga bolumu vardir ki bu tum amino asit tiplerinde mevcuttur ve bir yan zincir vardir ki bu her amino asidin kendisine hastir Amino asitlerin cogunda alfa karbon atomu dort farkli kimyasal gruba bagli oldugu icin kiraldir bir tek glisin kiral degildir cunku yan zinciri bir hidrojen atomudur Canlilarda bulunan proteinler L amino asitlerden olusur L bicimini hatirlamak icin CORN kelimesi bir hatirlatici belleksel olarak kullanilabilir Ca atomuna H onde olacak sekilde bakilirsa karbona bagli diger uc grup saat yonunde CO R N olarak okunabilir Peptit bagi Protein omurgasindaki f ps ve w bag acilari Peptit bagi duzlemsel olma egilimlidir cift bagdaki elektronlarin yerelliginin bozulmasi delokalizasyonu nedeniyle Peptitte C1 ile N arasindaki dihedral omega w acisi acisi esneklik gostermez degeri hemen her zaman 180 dereceye yakindir N ve Ca displaystyle alpha arasindaki dihedral fi f acisi ve Ca displaystyle alpha ile C1 arasindaki dihedral psi ps ise belli aralikta degerlere sahip olabilir Bu acilar bir proteinin proteinin konformasyonunu kontrol ederler Proteinlerde bulunan belli ikincil yapi elemanlarinda bu acilarin sahip olabilecegi degerler geometrik nedenlerle belli araliklar icinde sinirlanmislardir Psi ve Fi acilarindaki sinirlamalar ile gorulebilir Birkac onemli bag hakkinda bilgi asagidaki tabloda gosterilmistir Peptit bagi Ortalama uzunluk Tek bag Ortalama uzunluk Hidrojen bagi Ortalama 30 Ca displaystyle alpha C 153 pm C C 154 pm O H O H 280 pmC N 133 pm C N 148 pm N H O C 290 pmN Ca displaystyle alpha 146 pm C O 143 pm O H O C 280 pmYan zincir konformasyonlari Yan zincirlerdeki atomlar Yunan harfleri ile Yunanca alfabetik sirayla adlandirilir a b g d ye vs Ca displaystyle alpha omurga uzerinde amino asidin karbonil grubuna en yakin karbon bagina karsilik gelir Bu atomlar arasindaki dihedral acilar x1 x2 x3 vs olarak adlandirilir Yan zincirinin hareket edebilen ilk atomunun g displaystyle gamma dihedral acisi x1 N Ca displaystyle alpha Cb displaystyle beta Xg displaystyle X gamma olarak tanimlanir Yan zincirler birbiriyle cakismayacak sekilde duzenlenirler sp3 sp3 baglari etrafinda 60 180 ve 60 acilarla dizilme egilimi gosterirler Bu pozisyonlara sirasiyla gauche trans ve gauche adlari verilir Yan zincir dihedral acilari esit bir dagilim gostermezler cogu yan zincir tipleri icin x displaystyle chi acilari belli degerler etrafinda obeklenir Protein yapisinin duzeyleriProteinlerde birincil ikincil ucuncul ve dorduncul yapilar Protein yapisinin dort duzeyi vardir Birincil yapi Birincil yapi bir polipeptit zincirin amino asit dizisidir Birincil yapi peptit baglarla bir arada durur bunlar protein sentezi sirasinda meydana gelir Polipeptit zincirin iki ucu uclardaki serbest grubun cinsine bagli olarak karboksil uc veya C uc ve amino uc veya N uc olarak adlandirilir Amino asit kalinitilari N ucundan baslar buradaki amino NH2 group grubu bir peptit bagi icinde yer almaz Canlilarda bir proteinin birincil yapisi o proteini kodlayan gen tarafindan belirlenir DNA daki belli bir nukleotit dizisi bir gen okunarak bir mRNA sentezlenir mRNA da ceviri olarak adlandirilan bir surec sonucu ribozomlar tarafindan okunup genin urunu olan proteinin sentezlenmesini saglar Proteinin dizisi o proteine spesifiktir proteinin yapisi ve fonksiyonunu belirler Bir proteinin dizisi veya kutle spektrometresi gibi yontemlerle belirlenebilir Ancak cogu zaman o proteini kodlayan genin dizisi dogrudan okunarak bunun icin genetik kod kullanilir proteinin dizisi belirlenir Cevrim sonrasi degisimler olusumu fosforilasyon ve glikozilasyonlar gibi genelde birincil yapinin parcasi sayilirlar ama gen dizisi okunarak bunlarin varligi gosterilemez Ikincil yapi Bir alfa sarmal hidrojen baglari sari noktali cizgiler olarak gosterilmistir Proteinlerde ikincil yapi cok duzenli yerel alt yapilardir Alfa sarmal ve beta yaprak olarak adlandirilan iki ana ikincil yapi tipi 1951 de Linus Pauling ve arkadaslari tarafindan onerilmistir Bu ikincil yapilar protein omurgasindaki atomlar arasindaki hidrojen bagi oruntuleri ile tanimlanir Duzenli bir geometriye sahiptir belli ps ve f acilari ile kisitlanmistir Alfa sarmal ve beta yapraklar peptit omurga uzerindeki hidrojen bagi verici ve alicilarininin doymasini saglayan yerel yapilardir Proteinlerin bazi kisimlari yapilidir ama duzenli degildir Bu kisimlar rastgele sarim ile karistirilmamalidir rastgele sarim belli bir sabit uc boyutlu yapiya sahip olmayan katlanmamis polipeptit zinciridir Birbirini izleyen birkac ikincil yapi bir olusturabilir Ucuncul yapi Ucuncul yapi tek bir protein molekulunun uc boyutlu yapisidir Alfa sarmal ve beta yapraklar kompakt bir yapi olusturacak sekilde katlanirlar Bu katlanma hidrofobik etkilesimler hidrofobik kalintilarin sudan uzaklastirilmasi tarafinda yonlendirilir ama yapinin stabil olabilmesi icin spesifik ucuncul etkilesimlerle tuz kopruleri hidrojen baglari veya zincirlerin siki istiflenmesi gibi bir protein bolgesinin kisimlarinin yerinin sabitlenmesi gerekir Dorduncul yapi Dorduncul yapi birkac protein veya polipeptit zincirinin bu baglamda bunlara denir bir araya gelmesinden meydana gelen buyuk bir toplasmadir Dorduncul yapi ucuncul yapiyi stabilize eden kovalent olmayan baglar ve disulfur baglari tarafindan stabilize edilir Iki ve daha cok yani multipl polipeptitten olusan kompleksler multimer olarak adlandirilir Daha spesifik olarak boylesi bir yapi eger iki altbirimden olusuyorlarsa dimer uc altbirimden olusuyorlarsa trimer ve dort altbirimden olusuyorlarsa tetramer olarak adlandirilir Altbirimler genelde birbirlerine ile iliskilidir ornegin bir dimerde iki katli bir simetri ekseni vardir Birbirinin ayni altbirimlerden olusan multimerlere deginirken homo oneki kullanilir ornegin bir homotetramer farkli altbirimlerden olusanlar icin ise hetero oneki kullanilir ornegin bir heterotetramer iki alfa ve iki beta zinciri olan hemoglobinden bahsederken Cogu proteinin dorduncul yapisi yoktur ve monomer olarak islev gorur Bolgeler motifler ve katlamalarProteinlerden bahsederken sikca asagidaki yapisal birimlere deginilir Bir yapisal alan da denir proteinin yapisinin bir unsurudur kendi kendini stabilize eder ve genelde protein zincirinin geri kalanindan bagimsiz olarak katlanir Cogu bolge Ingilizce domain sadece bir gen veya gen ailesinin gen urunlerine has degildir ve cesitli proteinlerde gorulur Bolgeler ait olduklari proteinin biyolojik fonksiyonu icinde belirgin bir yere sahip olduklari icin bununla iliskili bicimde adlandirilirlar ornegin in kalsiyum baglayici bolgesi denir Kendi baslarina kararli olduklari icin genetik muhendislikle bir proteine ait bir bolge bir digerininki ile takas edilip elde edilebilir ve cok sayida proteinde gorulen protein uc boyutlu yapisindaki veya amino asit dizisindeki kisa parcalardir ikincil yapi elemanlarinin belli bilesimleridir ornegin beta alfa beta birimleri veya motifleri gibi Bazilarindan yapisal motif olarak da bahsedilebilir Protein katlamasi Proteinlerin Yapisal Siniflandirmasi SCOP veritabaninda belirtilen helix bundle beta barrel gibi genel mimari yapilardir Okaryotik sistemlerde yuzbinlerce farkli protein ifade edilmesine ragmen bundan cok daha az sayida farkli bolge yapisal motif ve katlama vardir Bu kismen evrimin bir sonucudur cunku genler ve gen parcalari ciftlenebilir veya genom icinde yer degistirebilir Bu demektir ki ornegin bir protein bolgesi bir proteinden bir digerine tasinabilir ve ikinci proteine yeni bir fonksiyon kazandirabilir Bu tur mekanizmalar nedeniyle yolaklar ve mekanizmalar farkli proteinlerde yeniden kullanilabilir Protein katlanmasiRastgele sarim seklinde olan bir polipeptit kendisine has uc boyutlu yapisini elde eder Protein yapi tespitiProtein Data Bank adli veritabanindaki protein yapilarinin yaklasik 90 i ile belirlenmistir Bu yontem kristallesmis bir proteindeki elektron dagiliminin uc boyutlu 3B yogunlugunu olcmeyi saglar ve dolayisiyla tum atomlarin 3B koordinatlarinin belli bir cozunurluk ile cikarimi mumkun olur Yapisi bilinen proteinlerin yaklasik 9 u ile elde edilmistir Proteinin ikincil yapi bilesimi veya ile belirlenebilir Kriyo elektron mikroskopisi de bazi durumlarda protein yapisinin yuksek 5 angstromdan dusuk cozunurlukle belirlenmesi icin kullanilan bir yontem olarak gelismektedir Bu yontem ozellikle cok buyuk protein komplekslerinin virus kilif proteinleri gibi yapisinin anlasilmasi icin halen mevcut olan tek yoldur Yapi siniflandirmasiProtein yapilari benzerliklerine veya ortak evrimsel kokene dayanarak siniflandirilabilir SCOP ve veritabanlari iki farkli protein yapisal siniflandirmasi sunmaktadir Protein yapisi icin berimsel ongoruBir uretmek bir proteinin yapisini cozmekten cok daha kolaydir Ancak bir proteinin yapisi onun islevinin cok daha iyi anlasilmasina olanak verir sadece onun dizisini bilmeye kiyasla Dolayisiyla bir proteinin dizisinden yola cikararak onun yapisinin hesaplamali berimsel ongorusu icin cesitli yontemler gelistirilmistir Temel ilkelerden Ab initio ongoru yontemleri sadece proteinin dizisini kullanir Ing Threading ve yontemleri kullanilarak evrimsel iliskili proteinlerin deneysel olarak cozulmus yapilarina dayanarak bilinmeyen bir proteinin 3B modeli yapilabilir Protein yapisi ile iliskili yazilim Protein yapisinin cesitli cepheleri hakkinda calisan arastirmacilara yardimci olan yazilimlar mevcuttur Bu arastirmalarda gereken en temel islevsellik saglamaktir Protein yapisinin analizi yazilim ile kolaylastirilir Belli bir protein dizisi icin yapi bilinmiyorsa bilinen protein yapilarina dayanarak onun yapisini veya yazilimlar kullanilabilir Ayrica model veya ongoru yapilari varsa onlarda protein konformasyonel degisimlerini ongormek veya substrat baglanma konumlarin ongormek icin yazilimlar vardir Ayrica bakinizKaynakca Brocchieri L Karlin S 10 Haziran 2005 Protein length in eukaryotic and prokaryotic proteomes Nucleic Acids Research 33 10 ss 3390 3400 doi 10 1093 nar gki615 PMC 1150220 2 PMID 15951512 Dunbrack RL 2002 Rotamer Libraries in the 21st Century Curr Opin Struct Biol 12 4 ss 431 440 doi 10 1016 S0959 440X 02 00344 5 PMID 12163064 Dunbrack Rotamer Libraries 22 Mart 2012 tarihinde kaynagindan Erisim tarihi 27 Agustos 2011 Pauling L Corey RB Branson HR 1951 The structure of proteins two hydrogen bonded helical configurations of the polypeptide chain Proc Natl Acad Sci USA 37 4 ss 205 211 doi 10 1073 pnas 37 4 205 PMC 1063337 2 PMID 14816373 KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link Chiang YS Gelfand TI Kister AE Gelfand IM 2007 New classification of supersecondary structures of sandwich like proteins uncovers strict patterns of strand assemblage Proteins 68 4 ss 915 921 doi 10 1002 prot 21473 PMID 17557333 KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link Govindarajan S Recabarren R Goldstein RA 17 Eylul 1999 Proteins 35 4 ss 408 414 doi 10 1002 SICI 1097 0134 19990601 35 4 lt 408 AID PROT4 gt 3 0 CO 2 A PMID 10382668 27 Haziran 2020 tarihinde kaynagindan arsivlendi Erisim tarihi 27 Agustos 2011 KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link Zhang Y 2008 Progress and challenges in protein structure prediction Curr Opin Struct Biol 18 3 ss 342 348 doi 10 1016 j sbi 2008 02 004 PMC 2680823 2 PMID 18436442 Konuyla ilgili yayinlarChiang YS Gelfand TI Kister AE Gelfand IM 2007 New classification of supersecondary structures of sandwich like proteins uncovers strict patterns of strand assemblage Proteins 68 4 ss 915 921 doi 10 1002 prot 21473 PMID 17557333 KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link Ingilizce Habeck M Nilges M Rieping W 2005 Bayesian inference applied to macromolecular structure determination Physical review E Statistical nonlinear and soft matter physics 72 3 Pt 1 s 031912 doi 10 1103 PhysRevE 72 031912 PMID 16241487 KB1 bakim Birden fazla ad yazar listesi link NMR verisinden yapi belirlemesi icin Bayesian berimsel yontemler Ingilizce Dis baglantilarWikiler Proteopedia7 Ocak 2009 tarihinde Wayback Machine sitesinde Protein yapilari ve diger biyomolekuler hakkinda kayitlar TOPSAN 17 Ocak 2021 tarihinde Wayback Machine sitesinde cercevesinde protein yapilari hakkinda bilgiler Sunucular protein super ikincil yapi veritabani Structural Prediction for pRotein fOlding UTility System