Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Alfa-amilaz, (α-amilaz), nişasta ve glikojen gibi alfa bağlantılı büyük polisakkaritlerin alfa bağlarını bunlardan daha kısa zincirler oluşturan dekstrin ve maltoza hidrolize eden bir enzimdir (AT numarası|3.2.1.1).
| Alfa-amilaz | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||
| İnsan tükürük amilazı: kalsiyum iyonu soluk haki renginde görünür, klorür iyonu ise yeşil renktedir. PDB | |||||||
| Tanımlayıcılar | |||||||
| EC numarası | 3.2.1.0 | ||||||
| CAS numarası | 9000-90-2 | ||||||
| Veritabanları | |||||||
| IntEnz view | |||||||
| BRENDA entry | |||||||
| NiceZyme view | |||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||
| metabolic pathway | |||||||
| profile | |||||||
| PDB structures | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
| |||||||
 | |
| Siklodekstrin glukanotransferaz (e.c.2.4.1.19) (cgtaz) | |
GH13 katalitik etki alanı | |
| Tanımlayıcılar | |
| Sembol | Alfa-amilaz |
| Diğer bilgiler | |
İnsanlarda ve diğer memelilerde bulunan amilaz'ın ana formudur. Gıda rezervi olarak nişasta içeren tohumlarda da bulunur ve birçok mantar tarafından salgılanır. Glikozit hidrolaz ailesi 13'ün bir üyesidir.
İnsanlarda, tükürük bezleri ve pankreasta salgılanır. Aktif bir enzimdir. Amilaz enzimi sindirim kanalının iki farklı bölgesinde görev yapar.
İnsan biyolojisinde
Birçok dokularda olmasına rağmen, amilaz en çok pankreas suyunda ve tükürük'te belirgindir ve her biri kendi insan a-amilaz izoformu vardır. İzoelektrik odaklama üzerinde farklı davranırlar ve ayrıca özel monoklonal antikorlar kullanılarak deney yaparken ayrılabilirler. İnsanlarda, tüm amilaz izoformları kromozom 1p21'e bağlanır (bkz. AMY1A).
Tükürük amilazı (ptyalin)
Amilaz tükürükte bulunur ve nişasta'yı maltoz ve dekstrin'e ayırır. İsveçli kimyager Jöns Jakob Berzelius tarafından adlandırılan bu amilaz formuna "ptyalin" de denir. Bu isim, madde tükürükten elde edildiği için Yunanca πτυω (tükürürüm) kelimesinden türetilmiştir. Büyük, çözünmeyen nişasta moleküllerini çözünebilen nişastalara (amilodekstrin, eritrodekstrin ve akrodekstrin) art arda daha küçük nişastalara doğru parçalar ve sonunda maltoz üretir. Ptyalin doğrusal α(1,4) glikosidik bağ'lar üzerinde etki eder ancak bileşik hidroliz, dallı ürünler üzerinde etki eden bir enzim gerektirir. Tükürük amilazı mide'de gastrik asit tarafından etkisizleştirilir. pH 3.3'e ayarlanmış mide suyunda, ptyalin 37 °C'de 20 dakikada tamamen etkisizleşir. Buna karşılık, pH 4.3'te mide suyuna 150 dakika maruz kaldıktan sonra amilaz faaliyetinin %50'si kalır. Hem nişasta, ptyalin için substrat hem de ürün (kısa glikoz zincirleri), onu mide asidinin etkisizleştirmesine karşı kısmen koruyabilir. pH 3.0'da tampona eklenen Ptyalin, 120 dakika içinde tamamen etkisizleştirilir ancak, %0.1 seviyesinde nişasta eklenmesi faaliyetin %10'unun kalmasına neden olur ve %1.0 seviyesinde nişastanın benzer şekilde eklenmesi 120 dakikada yaklaşık faaliyetin %40'ının kalmasına neden olur.
 | Enzim ile ilgili bu madde seviyesindedir. Madde içeriğini genişleterek Vikipedi'ye katkı sağlayabilirsiniz. |
Kaynakça
- ^ Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ (May 1996). "Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6 A resolution: implications for its role in the oral cavity". Acta Crystallographica D. 52 (Pt 3): 435-46. doi:10.1107/S0907444995014119
![image]()
. (PMID) 15299664. - ^ Kierulf P. "Amylase". Store Medisinske Leksikon. Store Norske Leksikon. 19 Ocak 2021 tarihinde kaynağından . Erişim tarihi: 24 Ocak 2021.
- ^ Voet D, Voet JG (2005). Biochimie (2. bas.). Bruxelles: De Boeck. ss. 1583.
- ^ J. Berzelius (Ms. Esslinger, trans.), Traité de Chimie (Paris, France: Firmin Didot Frerès, 1833), vol. 7, page 156 10 Ekim 2021 tarihinde Wayback Machine sitesinde ..
- ^ Fried M, Abramson S, Meyer JH (October 1987). "Passage of salivary amylase through the stomach in humans". Digestive Diseases and Sciences. 32 (10): 1097-103. doi:10.1007/bf01300195. (PMID) 3652896.
- ^ Rosenblum JL, Irwin CL, Alpers DH (May 1988). "Starch and glucose oligosaccharides protect salivary-type amylase activity at acid pH". The American Journal of Physiology. 254 (5 Pt 1): G775-80. doi:10.1152/ajpgi.1988.254.5.G775. (PMID) 2452576.
wikipedia, wiki, viki, vikipedia, oku, kitap, kütüphane, kütübhane, ara, ara bul, bul, herşey, ne arasanız burada,hikayeler, makale, kitaplar, öğren, wiki, bilgi, tarih, yukle, izle, telefon için, turk, türk, türkçe, turkce, nasıl yapılır, ne demek, nasıl, yapmak, yapılır, indir, ücretsiz, ücretsiz indir, bedava, bedava indir, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, resim, müzik, şarkı, film, film, oyun, oyunlar, mobil, cep telefonu, telefon, android, ios, apple, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, pc, web, computer, bilgisayar
Alfa amilaz a amilaz nisasta ve glikojen gibi alfa baglantili buyuk polisakkaritlerin alfa baglarini bunlardan daha kisa zincirler olusturan dekstrin ve maltoza hidrolize eden bir enzimdir AT numarasi 3 2 1 1 Alfa amilazInsan tukuruk amilazi kalsiyum iyonu soluk haki renginde gorunur klorur iyonu ise yesil renktedir PDBTanimlayicilarEC numarasi 3 2 1 0CAS numarasi 9000 90 2VeritabanlariIntEnz viewBRENDA entryNiceZyme viewKEGG KEGG entrymetabolic pathwayprofilePDB structures RCSB PDB PDBj PDBe PDBsumAraPMC articlesPubMed articlesSiklodekstrin glukanotransferaz e c 2 4 1 19 cgtaz GH13 katalitik etki alaniTanimlayicilarSembol Alfa amilazDiger bilgiler Insanlarda ve diger memelilerde bulunan amilaz in ana formudur Gida rezervi olarak nisasta iceren tohumlarda da bulunur ve bircok mantar tarafindan salgilanir Glikozit hidrolaz ailesi 13 un bir uyesidir Insanlarda tukuruk bezleri ve pankreasta salgilanir Aktif bir enzimdir Amilaz enzimi sindirim kanalinin iki farkli bolgesinde gorev yapar Insan biyolojisindeBircok dokularda olmasina ragmen amilaz en cok pankreas suyunda ve tukuruk te belirgindir ve her biri kendi insan a amilaz izoformu vardir Izoelektrik odaklama uzerinde farkli davranirlar ve ayrica ozel monoklonal antikorlar kullanilarak deney yaparken ayrilabilirler Insanlarda tum amilaz izoformlari kromozom 1p21 e baglanir bkz AMY1A Tukuruk amilazi ptyalin Amilaz tukurukte bulunur ve nisasta yi maltoz ve dekstrin e ayirir Isvecli kimyager Jons Jakob Berzelius tarafindan adlandirilan bu amilaz formuna ptyalin de denir Bu isim madde tukurukten elde edildigi icin Yunanca ptyw tukururum kelimesinden turetilmistir Buyuk cozunmeyen nisasta molekullerini cozunebilen nisastalara amilodekstrin eritrodekstrin ve akrodekstrin art arda daha kucuk nisastalara dogru parcalar ve sonunda maltoz uretir Ptyalin dogrusal a 1 4 glikosidik bag lar uzerinde etki eder ancak bilesik hidroliz dalli urunler uzerinde etki eden bir enzim gerektirir Tukuruk amilazi mide de gastrik asit tarafindan etkisizlestirilir pH 3 3 e ayarlanmis mide suyunda ptyalin 37 C de 20 dakikada tamamen etkisizlesir Buna karsilik pH 4 3 te mide suyuna 150 dakika maruz kaldiktan sonra amilaz faaliyetinin 50 si kalir Hem nisasta ptyalin icin substrat hem de urun kisa glikoz zincirleri onu mide asidinin etkisizlestirmesine karsi kismen koruyabilir pH 3 0 da tampona eklenen Ptyalin 120 dakika icinde tamamen etkisizlestirilir ancak 0 1 seviyesinde nisasta eklenmesi faaliyetin 10 unun kalmasina neden olur ve 1 0 seviyesinde nisastanin benzer sekilde eklenmesi 120 dakikada yaklasik faaliyetin 40 inin kalmasina neden olur Enzim ile ilgili bu madde taslak seviyesindedir Madde icerigini genisleterek Vikipedi ye katki saglayabilirsiniz Kaynakca Ramasubbu N Paloth V Luo Y Brayer GD Levine MJ May 1996 Structure of human salivary alpha amylase at 1 6 A resolution implications for its role in the oral cavity Acta Crystallographica D 52 Pt 3 435 46 doi 10 1107 S0907444995014119 PMID 15299664 Kierulf P Amylase Store Medisinske Leksikon Store Norske Leksikon 19 Ocak 2021 tarihinde kaynagindan Erisim tarihi 24 Ocak 2021 Voet D Voet JG 2005 Biochimie 2 bas Bruxelles De Boeck ss 1583 J Berzelius Ms Esslinger trans Traite de Chimie Paris France Firmin Didot Freres 1833 vol 7 page 156 10 Ekim 2021 tarihinde Wayback Machine sitesinde Fried M Abramson S Meyer JH October 1987 Passage of salivary amylase through the stomach in humans Digestive Diseases and Sciences 32 10 1097 103 doi 10 1007 bf01300195 PMID 3652896 Rosenblum JL Irwin CL Alpers DH May 1988 Starch and glucose oligosaccharides protect salivary type amylase activity at acid pH The American Journal of Physiology 254 5 Pt 1 G775 80 doi 10 1152 ajpgi 1988 254 5 G775 PMID 2452576