Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Biyokimya ve yapısal biyolojide ikincil yapı, protein veya nükleik asit (DNA/RNA) gibi biyopolimerlerin yerel parçalarının genel, üç boyutlu biçimleridir. Buna karşın, atomlarının üç boyutlu uzaydaki konumları üçüncül yapı tanımlamasına girer.
İkincil yapının resmî tanımı, bir biyopolimerin hidrojen bağı yapıları ile tanımlanabilir; bunlar atomik çözünürlüklü bir yapı aracılığıyla ile belirlenir. Proteinler durumunda, ikincil yapı, protein omurgasındaki amit ve karboksil grupları arasındaki hidrojen bağlarının örüntüsü ile tanımlanır. Nükleik asitlerde, ikincil yapı azolu bazlar arasındaki hidrojen bağlarının örüntüsü ile tanımlanır. Bazen hidrojen bağı örüntülerinde önemli distosiyon olabilir, böyle durumlarda zor olabilir.
Proteinlerde ikincil yapı belli bir bölgesindeki omurga örüntüsüne bağlı olarak da tanımlanabilir. Yani, bu dihedral açılara sahip bir amino asit kalıntılarından oluşan bir protein parçası, sarmal (heliks) olarak adlandırılabilir, gerçekten doğru hidrojen bağlarına sahip olup olmadığına bakılmaksızın. Genelde, yapısı çözülmüş bir proteinin dosyasında onun ikincil yapısı da belirtilir.
Bir biyopolimerin ikincil yapı içeriği (örneğin "bu protein %40 α-sarmal ve %20 β-yapraktır" demek gibi) çoğu zaman spektroskopik olarak kestirilebilir. Proteinler için yaygın bir yöntem, uzak mor-ötesi (170-250 nm) . 208 ve 222 nm'de belirgin bir çifte minimum, α-sarmal yapıya işaret eder, buna karşın 204 nm veya 217 nm'de tek bir minimum, sırasıyla, rastgele sarım veya β-yaprak yapının işaretidir. Daha ender kullanılan bir yöntem, kizilötesi spektrodkopisidir, bununla hidrojen bağlanmasına duyarlı olan amit gruplarının osilasyonlarına bakılır. İkincil yapı içeriğini hassas şekilde kestirmek için kullanılan bir diğer yöntem de, Nükleer manyetik rezonans spektrumundaki bazı bakmaktır.
ikincil yapı terimi 1952'de Stanford Universitesi'nde bulunan tarafından türetilmiştir.
Protein
Proteinlerde ikincil yapı, amino asit kalıntıları arasındaki hidrojen bağları tarafından belirlenir. En yaygın ikincil yapılar alfa sarmal ve beta yapraktır. Başka sarmal tipleri, ve da enerjetik bakımdan uygun hidrojen bağı örüntüleri olduğu hesaplanmıştır; ancak doğal proteinlerde bu tip sarmallar genelde ancak alfa-sarmalların uçlarında görülür, uygunusuz istiflenmeden dolayı ortalarda görülmezler. Poliprolin sarmal ve alfa yaprak gibi uzun veya geniş yapılar doğal proteinlerde ender bulunur ama bu yapıların protein katlanma sürecinde önemli oldukları hipotezlenir. "Normal" ikincil yapı elemanları arasında sıkı dönüşler ve gevşek, esnek ilmikler bulunur. gerçek bir ikincil yapı elemanı değildir, düzenli bir ikincil yapının yokluğuna karşılık gelen konformasyonlar kümesidir.
Amino asitler ikincil yapı elemanları oluşturma yetenekleri bakımından çeşitlilik gösterir. Prolin ve glisin bazen "sarmal kırıcı" olarak bilinir, çünkü α-sarmal omurga yapısının düzenliliğini bozarlar. Ancak, bunların ikisinin de olağandışı özellikleri vardır ve bu yüzden dönüşlerde sık bulunurlar. Sarmal bir konformasyon edinmeyi tercih eden amino asitler arasında lizin, glutamat, , alanin ve lösin bulunur. Buna karşın, büyük aromatik kalıntılar (triptofan, tirozin ve fenilalanin) ve 
-dallı amino asitler (izolösin, valin ve treonin) beta yaprak konformasyonunu tercih ederler. Ne var ki bu tercihler çok güçlü değildir, bu yüzden sadece protein dizisine dayanarak ikincil yapıyı öngörmek güvenilir değildir.
Protein ikincil yapısını tanımlamak için birkaç yöntem vardır (örneğin, DEFINE, DSSP,).
| Geometrik özellik | α-helix | 310 sarmalı | π-sarmal |
|---|---|---|---|
| Dönüş başına kalıntı | 3.6 | 3.0 | 4.4 |
| Kalıntı başına ötelenme | 1.5 Å (0,15 nm) | 2.0 Å (0,20 nm) | 1.1 Å (0,11 nm) |
| Sarmal yarıçapı | 2.3 Å (0,23 nm) | 1.9 Å (0,19 nm) | 2.8 Å (0,28 nm) |
| Hatve | 5.4 Å (0,54 nm) | 6.0 Å (0,60 nm) | 4.8 Å|(0,48 nm) |
DSSP kodu
Protein İkincil Yapılar Sözlüğü (İngilizce Dictionary of Protein Secondary Structure, kısaca DSSP olarak bilinir) protein ikincil yapılarını tek harfli kodlar ile betimler. İkincil yapı, hidrojen bağı örüntülerine dayanarak tayin edilir. Bu hidrojen bağı örüntüleri Pauling ve arkadaşları tarafından 1951'de, deneysel olarak herhangi bir protein yapısı daha çözülmeden, önerilmişti. DSSP sekiz tip ikincil yapı tanımlar:
- G = 3-dönmeli sarmal (). Asgari uzunluk 3 kalıntıdır.
- H = 4-dönmeli sarmal (α sarmal). Asgari uzunluk 4 residues.
- I = 5-dönmeli sarmal (). Asgari uzunluk 5 residues.
- T = hidrojen bağlı dönüş (3, 4 or 5 dönmeli)
- E = paralel veya anti-paralel β-yaprak konformasyonlu uzun şeritler. Asgari uzunluk 2 kalıntıdır.
- B = izole bir β-köprüye ait bir kalıntı (tek bir çift β-yaprak hidrojen bağı oluşumu)
- S = kıvrım (hidrojen bağına dayanmayana tek tanımlama).
Yukarıdaki konformasyonlardan birinde olmayan amino asit kalıntıları, sekizinci bir tip sayılan 'sarım' (İngilizce 'coil') olarak tasnif edilirler: çoğu zaman ' ' (boşluk), c (coil, yani sarım) veya '-' (tire). Sarmallar (G,H ve I) ve yaprak konformasyonlarının makul bir uzunluğa sahip olmak zorundadır. Bu demektir ki, birincil yapıdaki iki yan yana kalıntı aynı hidrojen bağı örüntüsünü oluşturmalıdır. Eğer sarmal ve hidrojen bağlanma örüntüsü çok kısaysa, (sırasıyla) T veya B olarak tanımlanırlar. Kalıntıları başka protein ikincil yapı kategorilerine de (keskin dönüş, Omega ilmik, vb.) atamak mümkündür ama bunlar daha ender kullanılır.
DSSP H-bağı tanımları
İkincil yapı hidrojen bağlanması ile tanımlanır, dolayısıyla bir hidrojen bağının kesin tanımı esastır. İkincil yapı için standart H-bağı tanımı, 'nin tanımıdır, bu da tamamen elektrostatik bir modele dayalıdır. Bu model, karbonil karbonu ve oksijene, 
yükleri, amit azotu ve hidrojene de, 
yükleri belirler. Elektrostatik enerji değeri şudur:
![{\displaystyle E=q_{1}q_{2}\left[{\frac {1}{r_{ON}}}+{\frac {1}{r_{CH}}}-{\frac {1}{r_{OH}}}-{\frac {1}{r_{CN}}}\right]\cdot 332\ \mathrm {kcal/mol} .}](https://www.wikipedia.tr-tr.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraXBlZGlhLnRyLXRyLm5pbmEuYXovaW1hZ2UvYUhSMGNITTZMeTkzYVd0cGJXVmthV0V1YjNKbkwyRndhUzl5WlhOMFgzWXhMMjFsWkdsaEwyMWhkR2d2Y21WdVpHVnlMM04yWnk4Mk9EWTBPV05sTkRVeFptUTRPV0l5Wm1JeE5qSmpNVE00TURobE1XUXpOMll5Wm1SaE5EbG0uc3Zn.svg)
DSSP'ye göre, eğer ve sadece eğer (ancak ve ancak) 
-0.5 kcal/mol'den küçük olursa bir H-bağı olabilir. DSSP formülü, fiziksel H-bağı enerjisinin nispeten kaba bir yaklaştırımı olsa da, ikincil yapıyı tanımlamakta genel kabul görmüş bir araçtır.
Protein ikincil yapı öngörüsü
Protein üçüncül yapısını sadece amino asit dizisine dayanarak öngörmek çok zorlu bir problemdir (bakınız ), ama basit ikincil yapı tanımlamalarını kullanmak daha çözümlenebilir bir problemdir ve uzun zamandır bir araştırma konusu olmuştur.
8-halli DSSP şifresi, bir proteindeki hidrojen bağlanma örüntülerindeki çeşitliliğin bir sadeleştirmesidir. Buna rağmen, ikincil yapı öngörü yöntemlerinin çoğu, daha da ileri giderek, bunları üç ana hâle indirgerler: Sarmal, Yaprak ve Sarım. 8 halden 3 hale dönüşümün nasıl yapıldığı yöntemden yönteme değişir. İkincil yapı öngürüsünün ilk geliştirilen yöntemleri, her bir amino asitin sarmal veya yaprak oluşturma eğilimine dayanıyordu; bazen buna ek olarak, ikincil yapı elemanlarının oluşum serbest enerjisini kestirmek için kurallar da dahi ediliyordu. Bu yöntemler, bir amino asit kalıntısının üç hâlden (sarmal/yaprak/sarım) hangisini benimseyeceğini öngörmekte %60 oranında başarılıydı. Daha sonraları, çoklu dizi hizalamasından yararlanılarak doğruluk oranında önemli bir artış elde edildi (%80'e). Evrimsel olarak birbiriyle ilişkili olan proteinlerin belli bir pozisyonda (ve onun civarında, tipik olarak her iki tarafındaki 7 pozisyonda) yer alabilecek tüm amino asit kalıntılarının dağılımını bilmek, o konum yakınındaki yapısal eğilimler hakkında çok daha iyi bir fikir verir. Örneğin, bir proteinin belli bir konumundan bir glisin olması, orada bir rastgele sarım olduğunu ima edebilir. Ancak, çoklu dizi hizalaması kullanılarak, bir milyar yıllık evrimsel mesafe ile birbirine akraba olan proteinler incelendiğinde, bu proteinlerin %95'inde, o konumda (ve yakın pozisyonlarda) sarmal tercih eden amino asitlerin bulunduğu görülebilir. Üstelik, o ve yakınındaki konumlardaki ortalama , aynı dizi hizalaması ile incelendiğinde, kalıntıların bir α-sarmal yapı ile tutarlılık gösterdiği görülebilir. Bu bilgiler toplu olarak değerlendirildiğinde, söz konusu proteindeki glisinin rastgele sarım değil, α-sarmal bir yapıya ait olması muhtemel bulunur. Mevcut tüm verileri katıştırarak 3-hâlli bir öngörü yapan çeşitli yöntemler vardır, bunların arasında yapay sinir ağları, ve bulunur. Modern öngörü yöntemleri ayrıca her bir pozisyon için bir güven skoru da verir.
İkincil yapı öngörülerinin karşılaştırmalı olarak değerlendirildiği, örneğin EVA deneyi gibi, çeşitli girişimler vardır. Yaklaşık 270 haftalık bir deneme süreci sonucunda, hâlen en hatasız yöntemler PSIPRED21 Temmuz 2011 tarihinde Wayback Machine sitesinde ., , , PROF 27 Kasım 2020 tarihinde Wayback Machine sitesinde . ve SABLE 14 Şubat 2020 tarihinde Wayback Machine sitesinde . olarak belirlenmiştir. İlginçtir, bu farklı yöntemlerin konsensusunu alarak daha iyi bir sonuç çıkmamaktadır. β-yaprakların öngörüsü hâlâ ilerlemeye ihtiyaç gösteren bir konudur; güvenle β-yaprak olduğu öngörülen amino asit kalıntılarının çoğunlukla gerçekten öyle oldukları bulunmuştur, ama bu yöntemler bazı β-yaprakları kaçırmaktadır, yani sahte negatifler vardır. Öngürü doğruluğunun muhtemelen %90 seviyesinde bir üst sınır vardır, DSSP'nin ikincil yapı sınıflarını (sarmal/yaprak/sarım) PDB yapıları ile eşleştirmesinin ayrıntıları nedeniyle.
Hatasız ikincil yapı öngörüsü, çok basit vakaları haricinde, üçüncül yapının öngörüsü için temel bir unsurdur. Örneğin, 6 ikincil yapı elemanlı βαββαβ örüntüsü, katlamasının imzası sayılır.
Hizalama
Hem protein hem nükleik asit ikincil yapıları, çoklu dizi hizlamasına yardımcı olmakta kullanılabilir. Sadece basit dizi bilgisi değil, ikincil yapı bilgisi de dahi edilerek bu hizalamaların daha doğru olması sağlanabilir. Bu yaklaşım, RNA için o kadar faydalı olmayabilir çünkü baz eşleşmesi, diziden çok daha fazla korumalıdır. Birincil yapıları hizalanmayacak kadar birbirinden evrimsel olarak ıraksamış proteinlerin ikincil yapılarına bakılarak aralarındaki akrabalıklar bazen fark edilebilir.
Ayrıca bakınız
Kaynakça
- ^ Richards F. M., Kundrot C. E. (1988). "Identification of structural motifs from protein coordinate data: secondary structure and first-level supersecondary structure". Proteins. 3 (2). ss. 71-84. doi:10.1002/prot.340030202. (PMID) 3399495.
- ^ Kabsch W., Sander C. (1983). "Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features". Biopolymers. 22 (12). ss. 2577-2637. doi:10.1002/bip.360221211. (PMID) 6667333.[1] 29 Mayıs 2020 tarihinde Wayback Machine sitesinde .
- ^ Frishman D., Argos P. (1995). "Knowledge-based protein secondary structure assignment". Proteins. 23 (4). ss. 566-579. doi:10.1002/prot.340230412. (PMID) 8749853.
- ^ Steven Bottomley (2004). . 1 Mart 2011 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 9 Ocak 2011.
Konuyla ilgili yayınlar
- C Branden and J Tooze (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. (İngilizce)
- M. Zuker "Computer prediction of RNA structure", Methods in Enzymology, 180:262-88 (1989). (RNA ikincil yapısını öngörmek için dinamk programlama algoritmaları hakkındaki klasik makale.) (İngilizce)
- L. Pauling and R.B Corey. Configurations of polypeptide chains with favored orientations of the polypeptide around single bonds: Two pleated sheets. Proc. Natl. Acad. Sci. Wash., 37:729-740 (1951). (Beta-yaprak konformasyonu hakkındaki orijinal makale.) (İngilizce)
- L. Pauling, R.B. Corey and H.R. Branson. Two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. Proc. Natl. Acad. Sci. Wash., 37:205-211 (1951). (alfa- and pi-sarmal konformasyonları hakkında makale;
![image]()
sarmalının mümkün olmadığını göstermiştir.) (İngilizce)
Dış bağlantılar
- NetSurfP - İkincil yapı ve yüzey erişim öngörücüsü 17 Haziran 2011 tarihinde Wayback Machine sitesinde .
- PROF 27 Kasım 2020 tarihinde Wayback Machine sitesinde .
- Jpred 17 Ocak 2009 tarihinde Wayback Machine sitesinde .
- PSIPRED21 Temmuz 2011 tarihinde Wayback Machine sitesinde .
- DSSP 22 Mayıs 2015 tarihinde Wayback Machine sitesinde .
- PSSpred1 Mayıs 2019 tarihinde Wayback Machine sitesinde .
wikipedia, wiki, viki, vikipedia, oku, kitap, kütüphane, kütübhane, ara, ara bul, bul, herşey, ne arasanız burada,hikayeler, makale, kitaplar, öğren, wiki, bilgi, tarih, yukle, izle, telefon için, turk, türk, türkçe, turkce, nasıl yapılır, ne demek, nasıl, yapmak, yapılır, indir, ücretsiz, ücretsiz indir, bedava, bedava indir, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, resim, müzik, şarkı, film, film, oyun, oyunlar, mobil, cep telefonu, telefon, android, ios, apple, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, pc, web, computer, bilgisayar
Biyokimya ve yapisal biyolojide ikincil yapi protein veya nukleik asit DNA RNA gibi biyopolimerlerin yerel parcalarinin genel uc boyutlu bicimleridir Buna karsin atomlarinin uc boyutlu uzaydaki konumlari ucuncul yapi tanimlamasina girer Miyoglobin proteininin 3B yapisinin temsili Alfa sarmallar renkli ve beyazdir beta yaprak yoktur Bu protein 3 boyutlu yapisi ile cozulmus ilk protein olmustur Max Perutz and Sir John Cowdery Kendrew 1958 de yayimlanan bu basarilari onlarin 1962 de Nobel Kimya Odulu nu kazanmalarini saglamistir Ikincil yapinin resmi tanimi bir biyopolimerin hidrojen bagi yapilari ile tanimlanabilir bunlar atomik cozunurluklu bir yapi araciligiyla ile belirlenir Proteinler durumunda ikincil yapi protein omurgasindaki amit ve karboksil gruplari arasindaki hidrojen baglarinin oruntusu ile tanimlanir Nukleik asitlerde ikincil yapi azolu bazlar arasindaki hidrojen baglarinin oruntusu ile tanimlanir Bazen hidrojen bagi oruntulerinde onemli distosiyon olabilir boyle durumlarda zor olabilir Proteinlerde ikincil yapi belli bir bolgesindeki omurga oruntusune bagli olarak da tanimlanabilir Yani bu dihedral acilara sahip bir amino asit kalintilarindan olusan bir protein parcasi sarmal heliks olarak adlandirilabilir gercekten dogru hidrojen baglarina sahip olup olmadigina bakilmaksizin Genelde yapisi cozulmus bir proteinin dosyasinda onun ikincil yapisi da belirtilir Bir biyopolimerin ikincil yapi icerigi ornegin bu protein 40 a sarmal ve 20 b yapraktir demek gibi cogu zaman spektroskopik olarak kestirilebilir Proteinler icin yaygin bir yontem uzak mor otesi 170 250 nm 208 ve 222 nm de belirgin bir cifte minimum a sarmal yapiya isaret eder buna karsin 204 nm veya 217 nm de tek bir minimum sirasiyla rastgele sarim veya b yaprak yapinin isaretidir Daha ender kullanilan bir yontem kizilotesi spektrodkopisidir bununla hidrojen baglanmasina duyarli olan amit gruplarinin osilasyonlarina bakilir Ikincil yapi icerigini hassas sekilde kestirmek icin kullanilan bir diger yontem de Nukleer manyetik rezonans spektrumundaki bazi bakmaktir ikincil yapi terimi 1952 de Stanford Universitesi nde bulunan tarafindan turetilmistir ProteinBir alfa sarmali stabilize eden hidrojen baglari sari noktalar Proteinlerde ikincil yapi amino asit kalintilari arasindaki hidrojen baglari tarafindan belirlenir En yaygin ikincil yapilar alfa sarmal ve beta yapraktir Baska sarmal tipleri ve da enerjetik bakimdan uygun hidrojen bagi oruntuleri oldugu hesaplanmistir ancak dogal proteinlerde bu tip sarmallar genelde ancak alfa sarmallarin uclarinda gorulur uygunusuz istiflenmeden dolayi ortalarda gorulmezler Poliprolin sarmal ve alfa yaprak gibi uzun veya genis yapilar dogal proteinlerde ender bulunur ama bu yapilarin protein katlanma surecinde onemli olduklari hipotezlenir Normal ikincil yapi elemanlari arasinda siki donusler ve gevsek esnek ilmikler bulunur gercek bir ikincil yapi elemani degildir duzenli bir ikincil yapinin yokluguna karsilik gelen konformasyonlar kumesidir Amino asitler ikincil yapi elemanlari olusturma yetenekleri bakimindan cesitlilik gosterir Prolin ve glisin bazen sarmal kirici olarak bilinir cunku a sarmal omurga yapisinin duzenliligini bozarlar Ancak bunlarin ikisinin de olagandisi ozellikleri vardir ve bu yuzden donuslerde sik bulunurlar Sarmal bir konformasyon edinmeyi tercih eden amino asitler arasinda lizin glutamat alanin ve losin bulunur Buna karsin buyuk aromatik kalintilar triptofan tirozin ve fenilalanin ve Cb displaystyle mathrm C beta dalli amino asitler izolosin valin ve treonin beta yaprak konformasyonunu tercih ederler Ne var ki bu tercihler cok guclu degildir bu yuzden sadece protein dizisine dayanarak ikincil yapiyi ongormek guvenilir degildir Protein ikincil yapisini tanimlamak icin birkac yontem vardir ornegin DEFINE DSSP Protein sarmallarinin uc ana biciminin yapisal ozellikleri Geometrik ozellik a helix 310 sarmali p sarmalDonus basina kalinti 3 6 3 0 4 4Kalinti basina otelenme 1 5 A 0 15 nm 2 0 A 0 20 nm 1 1 A 0 11 nm Sarmal yaricapi 2 3 A 0 23 nm 1 9 A 0 19 nm 2 8 A 0 28 nm Hatve 5 4 A 0 54 nm 6 0 A 0 60 nm 4 8 A 0 48 nm DSSP kodu Yedeksiz non redundant pdb select veritabanindan elde edilmis dagilim Mart 2006 DSSP tarafindan belirlenmis ikincil yapi 3 hale indirgenmis olan 8 konformasyon hali H HGI E EB C STC DSSP hallerinin indirgenmesinden kaynaklanan dagilim karisimlari oldugu gorulebilir Protein Ikincil Yapilar Sozlugu Ingilizce Dictionary of Protein Secondary Structure kisaca DSSP olarak bilinir protein ikincil yapilarini tek harfli kodlar ile betimler Ikincil yapi hidrojen bagi oruntulerine dayanarak tayin edilir Bu hidrojen bagi oruntuleri Pauling ve arkadaslari tarafindan 1951 de deneysel olarak herhangi bir protein yapisi daha cozulmeden onerilmisti DSSP sekiz tip ikincil yapi tanimlar G 3 donmeli sarmal Asgari uzunluk 3 kalintidir H 4 donmeli sarmal a sarmal Asgari uzunluk 4 residues I 5 donmeli sarmal Asgari uzunluk 5 residues T hidrojen bagli donus 3 4 or 5 donmeli E paralel veya anti paralel b yaprak konformasyonlu uzun seritler Asgari uzunluk 2 kalintidir B izole bir b kopruye ait bir kalinti tek bir cift b yaprak hidrojen bagi olusumu S kivrim hidrojen bagina dayanmayana tek tanimlama Yukaridaki konformasyonlardan birinde olmayan amino asit kalintilari sekizinci bir tip sayilan sarim Ingilizce coil olarak tasnif edilirler cogu zaman bosluk c coil yani sarim veya tire Sarmallar G H ve I ve yaprak konformasyonlarinin makul bir uzunluga sahip olmak zorundadir Bu demektir ki birincil yapidaki iki yan yana kalinti ayni hidrojen bagi oruntusunu olusturmalidir Eger sarmal ve hidrojen baglanma oruntusu cok kisaysa sirasiyla T veya B olarak tanimlanirlar Kalintilari baska protein ikincil yapi kategorilerine de keskin donus Omega ilmik vb atamak mumkundur ama bunlar daha ender kullanilir DSSP H bagi tanimlari Ikincil yapi hidrojen baglanmasi ile tanimlanir dolayisiyla bir hidrojen baginin kesin tanimi esastir Ikincil yapi icin standart H bagi tanimi nin tanimidir bu da tamamen elektrostatik bir modele dayalidir Bu model karbonil karbonu ve oksijene q1 0 42e displaystyle pm q 1 equiv 0 42e yukleri amit azotu ve hidrojene de q2 0 20e displaystyle pm q 2 equiv 0 20e yukleri belirler Elektrostatik enerji degeri sudur E q1q2 1rON 1rCH 1rOH 1rCN 332 kcal mol displaystyle E q 1 q 2 left frac 1 r ON frac 1 r CH frac 1 r OH frac 1 r CN right cdot 332 mathrm kcal mol DSSP ye gore eger ve sadece eger ancak ve ancak E displaystyle E 0 5 kcal mol den kucuk olursa bir H bagi olabilir DSSP formulu fiziksel H bagi enerjisinin nispeten kaba bir yaklastirimi olsa da ikincil yapiyi tanimlamakta genel kabul gormus bir aractir Protein ikincil yapi ongorusu Protein ucuncul yapisini sadece amino asit dizisine dayanarak ongormek cok zorlu bir problemdir bakiniz ama basit ikincil yapi tanimlamalarini kullanmak daha cozumlenebilir bir problemdir ve uzun zamandir bir arastirma konusu olmustur 8 halli DSSP sifresi bir proteindeki hidrojen baglanma oruntulerindeki cesitliligin bir sadelestirmesidir Buna ragmen ikincil yapi ongoru yontemlerinin cogu daha da ileri giderek bunlari uc ana hale indirgerler Sarmal Yaprak ve Sarim 8 halden 3 hale donusumun nasil yapildigi yontemden yonteme degisir Ikincil yapi ongurusunun ilk gelistirilen yontemleri her bir amino asitin sarmal veya yaprak olusturma egilimine dayaniyordu bazen buna ek olarak ikincil yapi elemanlarinin olusum serbest enerjisini kestirmek icin kurallar da dahi ediliyordu Bu yontemler bir amino asit kalintisinin uc halden sarmal yaprak sarim hangisini benimseyecegini ongormekte 60 oraninda basariliydi Daha sonralari coklu dizi hizalamasindan yararlanilarak dogruluk oraninda onemli bir artis elde edildi 80 e Evrimsel olarak birbiriyle iliskili olan proteinlerin belli bir pozisyonda ve onun civarinda tipik olarak her iki tarafindaki 7 pozisyonda yer alabilecek tum amino asit kalintilarinin dagilimini bilmek o konum yakinindaki yapisal egilimler hakkinda cok daha iyi bir fikir verir Ornegin bir proteinin belli bir konumundan bir glisin olmasi orada bir rastgele sarim oldugunu ima edebilir Ancak coklu dizi hizalamasi kullanilarak bir milyar yillik evrimsel mesafe ile birbirine akraba olan proteinler incelendiginde bu proteinlerin 95 inde o konumda ve yakin pozisyonlarda sarmal tercih eden amino asitlerin bulundugu gorulebilir Ustelik o ve yakinindaki konumlardaki ortalama ayni dizi hizalamasi ile incelendiginde kalintilarin bir a sarmal yapi ile tutarlilik gosterdigi gorulebilir Bu bilgiler toplu olarak degerlendirildiginde soz konusu proteindeki glisinin rastgele sarim degil a sarmal bir yapiya ait olmasi muhtemel bulunur Mevcut tum verileri katistirarak 3 halli bir ongoru yapan cesitli yontemler vardir bunlarin arasinda yapay sinir aglari ve bulunur Modern ongoru yontemleri ayrica her bir pozisyon icin bir guven skoru da verir Ikincil yapi ongorulerinin karsilastirmali olarak degerlendirildigi ornegin EVA deneyi gibi cesitli girisimler vardir Yaklasik 270 haftalik bir deneme sureci sonucunda halen en hatasiz yontemler PSIPRED21 Temmuz 2011 tarihinde Wayback Machine sitesinde PROF 27 Kasim 2020 tarihinde Wayback Machine sitesinde ve SABLE 14 Subat 2020 tarihinde Wayback Machine sitesinde olarak belirlenmistir Ilginctir bu farkli yontemlerin konsensusunu alarak daha iyi bir sonuc cikmamaktadir b yapraklarin ongorusu hala ilerlemeye ihtiyac gosteren bir konudur guvenle b yaprak oldugu ongorulen amino asit kalintilarinin cogunlukla gercekten oyle olduklari bulunmustur ama bu yontemler bazi b yapraklari kacirmaktadir yani sahte negatifler vardir Onguru dogrulugunun muhtemelen 90 seviyesinde bir ust sinir vardir DSSP nin ikincil yapi siniflarini sarmal yaprak sarim PDB yapilari ile eslestirmesinin ayrintilari nedeniyle Hatasiz ikincil yapi ongorusu cok basit vakalari haricinde ucuncul yapinin ongorusu icin temel bir unsurdur Ornegin 6 ikincil yapi elemanli babbab oruntusu katlamasinin imzasi sayilir HizalamaHem protein hem nukleik asit ikincil yapilari coklu dizi hizlamasina yardimci olmakta kullanilabilir Sadece basit dizi bilgisi degil ikincil yapi bilgisi de dahi edilerek bu hizalamalarin daha dogru olmasi saglanabilir Bu yaklasim RNA icin o kadar faydali olmayabilir cunku baz eslesmesi diziden cok daha fazla korumalidir Birincil yapilari hizalanmayacak kadar birbirinden evrimsel olarak iraksamis proteinlerin ikincil yapilarina bakilarak aralarindaki akrabaliklar bazen fark edilebilir Ayrica bakinizProtein birincil yapisi TranslasyonKaynakca Richards F M Kundrot C E 1988 Identification of structural motifs from protein coordinate data secondary structure and first level supersecondary structure Proteins 3 2 ss 71 84 doi 10 1002 prot 340030202 PMID 3399495 Kabsch W Sander C 1983 Dictionary of protein secondary structure pattern recognition of hydrogen bonded and geometrical features Biopolymers 22 12 ss 2577 2637 doi 10 1002 bip 360221211 PMID 6667333 1 29 Mayis 2020 tarihinde Wayback Machine sitesinde Frishman D Argos P 1995 Knowledge based protein secondary structure assignment Proteins 23 4 ss 566 579 doi 10 1002 prot 340230412 PMID 8749853 Steven Bottomley 2004 1 Mart 2011 tarihinde kaynagindan arsivlendi Erisim tarihi 9 Ocak 2011 Konuyla ilgili yayinlarC Branden and J Tooze 1999 Introduction to Protein Structure 2nd ed Garland Publishing New York NY Ingilizce M Zuker Computer prediction of RNA structure Methods in Enzymology 180 262 88 1989 RNA ikincil yapisini ongormek icin dinamk programlama algoritmalari hakkindaki klasik makale Ingilizce L Pauling and R B Corey Configurations of polypeptide chains with favored orientations of the polypeptide around single bonds Two pleated sheets Proc Natl Acad Sci Wash 37 729 740 1951 Beta yaprak konformasyonu hakkindaki orijinal makale Ingilizce L Pauling R B Corey and H R Branson Two hydrogen bonded helical configurations of the polypeptide chain Proc Natl Acad Sci Wash 37 205 211 1951 alfa and pi sarmal konformasyonlari hakkinda makale 310 displaystyle 3 10 sarmalinin mumkun olmadigini gostermistir Ingilizce Dis baglantilarNetSurfP Ikincil yapi ve yuzey erisim ongorucusu 17 Haziran 2011 tarihinde Wayback Machine sitesinde PROF 27 Kasim 2020 tarihinde Wayback Machine sitesinde Jpred 17 Ocak 2009 tarihinde Wayback Machine sitesinde PSIPRED21 Temmuz 2011 tarihinde Wayback Machine sitesinde DSSP 22 Mayis 2015 tarihinde Wayback Machine sitesinde PSSpred1 Mayis 2019 tarihinde Wayback Machine sitesinde