Proteinojenik amino asitler

Proteinojenik amino asitler, translasyon- proteinlerin sentezi- sürecine katılan amino asitlerdir. Proteinojenik kelimesi "protein oluşturan" manasına gelip "protein" ve "+jen(oluşturan, doğuran, ortaya çıkaran)" yapılarından türetilmiştir. Bilinen hayatta 22 adet genetik olarak kodlanmış(proteinojenik) amino asit mevcuttur. Bunlardan 20 tanesi genetik koda kodlanmış şekildeyken buna ek olarak 2 tanesi(Selenosistein ve Pirolizin) özel translasyon mekanizmaları ile kullanılabilmektedir.

Proteinojenik amino asitler tüm amino asitlerin ufak bir kısmını oluşturmaktadır.

Bunların zıttı olan , proteinlerin yapısına katılmayan(mesela GABA, L-DOPA, Triiyodotironin), yanlışlıkla genetik olarak kodlanmış bir amino asidin yerine geçebilen veya standart hücre mekanizmasınca izolasyonda ve direkt üretilemeyen(mesela ) amino asitlere verilen isimdir. Bazı non-proteinojenik amino asitler yapısına katılır.

Hem ökaryot hem de prokaryotlarda selenosistein protein yapısına katılabilmektedir. Selenosistein, olarak bilinen bir nükleotid dizisi aracılığıyla yapıya katılabilmektedir. SECIS elementi normalde stop kodonu olan UGA dizinin selenosistein şeklindesinde okunmasını sağlar. Bazı prokaryotlarda normalde stop kodonu olan UAG kodonu da pirolizin şeklinde okunabilir. Prolizinin proteinin yapısına katılma mekanizması tam olarak bilinmemektedir.

Ökaryotlarda 20 genetik koda kodlanmış amino asit ve selenosistein olmak üzere toplam 21 tane amino asit kullanılmaktadır. İnsanlar bu amino asitlerin 12 tanesi birbirlerinden veya ara metabolizma ürinlerinden sentezleyebilir. Diğer 9 tanesini dışardan alması gerekir ve bunlara esansiyel amino asitler denir. Bu amino asitler; fenilalanin, histidin, izolösin, lizin, lösin, metiyonin, treonin, triptofan, valin idir.

Proteinojenik amino asitlerin, ribozim otoaminoasilasyon sistemi tarafından tanınabilen amino asitlerle ilişki olduğu tespit edilmiştir. Bundan, bu amino asitlerden olmayanların evrim sonucunda nükleotid-temelli yaşamdan dışlanıp non-proteinojenik amino asitler sınıfına katılması sebep olduğu iddia edilmiştir. Bazı spesifik non-proteinojenik amino asitlerin(mesela yarı ömrü nispeten kısa olan ve homoserin, toksik olan ) protein yapısına katılmamasına dair başka açıklamalar da sunulmuştur.^[]

Yapıları

Alttaki infografikte, ökaryotların genetik kodunda kodlanmış 21 amino asidin yapısı ve isimlerini kısaltması verilmiştir. Yapılar standart kimyasal yapıları olup sulu çözeltilerdeki hali olan zwitteriyon halinde değildir.

21 proteinojenik amino asidin yapısı, yan grup fonksiyonlarına göre tasnif edilmiştir.

22 Amino asidin _(en) şöyledir:

• L-Alanin (Ala/A)
• L-Arjinin (Arg/R)
• L-Asparajin (Asn/N)
• L-Aspartik asit (Asp/D)
• L-Sistein (Cys/C)
• L-Glutamik asit (Glu/E)
• L-Glutamin (Gln/Q)
• Glisin (Gly/G)
• L-Histidin (His/H)
• L-İzolösin (Ile/I)
• L-Lösin (Leu/L)
• L-Lizin (Lys/K)
• L-Metiyonin (Met/M)
• L-Fenilalanin (Phe/F)
• L-Prolin (Pro/P)
• L-Serin (Ser/S)
• L-Treonin (Thr/T)
• L-Triptofan (Trp/W)
• L-Tirozin (Tyr/Y)
• L-Valin (Val/V)

IUPAC/, aşağıdaki iki amino asit için kullanılan kısaltmaları önermektedir:

• L-Selenosistein (Sec/U)
• L-Pirolizin (Pyl/O)

Kimyevi özellikleri

Aşağıdaki tablolarda amino asitlerin kısaltmalarını, amino asitlerin ve yan zincirlerinin kimyevi hususiyetlerine dair bilgiler listelenmiştir. Doğadaki bolluklarına nispetle izotoplarının ortalama ağırlığı hesaplanmıştır. Oluşan her peptit bağı sonucunda molekül bir su molekülü kaybeder. Bundan dolayı hesaplalarda her peptit bağı için 18,01524 Da molekül ağırlığından çıkarılır.

Kimyasal özellikler

Amino asit	Kısaltmaları	Ortalama ağırlık (Da)		1 (α-COO^-)	pK2 (α-NH3^+)
Alanin	A/Ala	89,09404	6,01	2,35	9,87
Sistein	C/Cys	121,15404	5,05	1,92	10,70
Aspartik asit	D/Asp	133,10384	2,85	1,99	9,90
Glutamik asit	E/Glu	147,13074	3,15	2,10	9,47
Fenilalanin	F/Phe	165,19184	5,49	2,20	9,31
Glisin	G/Gly	75,06714	6,06	2,35	9,78
Histidin	H/His	155,15634	7,60	1,80	9,33
İzolösin	I/Ile	131,17464	6,05	2,32	9,76
Lizin	K/Lys	146,18934	9,60	2,16	9,06
Lösin	L/Leu	131,17464	6,01	2,33	9,74
Metiyonin	M/Met	149,20784	5,74	2,13	9,28
Asparajin	N/Asn	132,11904	5,41	2,14	8,72
Pirolizin	O/Pyl	255,31	?	?	?
Prolin	P/Pro	115,13194	6,30	1,95	10,64
Glutamin	Q/Gln	146,14594	5,65	2,17	9,13
Arjinin	R/Arg	174,20274	10,76	1,82	8,99
Serin	S/Ser	105,09344	5,68	2,19	9,21
Treonin	T/Thr	119,12034	5,60	2,09	9,10
Selenosistein	U/Sec	168,053	5,47	1,91	10
Valin	V/Val	117,14784	6,00	2,39	9,74
Triptofan	W/Trp	204,22844	5,89	2,46	9,41
Tirozin	Y/Tyr	181,19124	5,64	2,20	9,21

Yan dal özellikleri

Amino asit	Tek harfi kısatlması	Üç harfli kısatlması	Yan dal	Hidrofobik	pKa		pH	Küçük	Ufak	Aromatikveya Alifatik	Van der Waals hacmi (Å^3)
Alanin	A	Ala	-CH3		-		-			alifatik	67
Sistein	C	Cys	-CH2SH		8,55		asidik			-	86
Aspartik asit	D	Asp	-CH2COOH		3,67		asidik			-	91
Glutamik asit	E	Glu	-CH2CH2COOH		4,25		asidik			-	109
Fenilalanin	F	Phe	-CH2C6H5		-		-			aromatik	135
Glisin	G	Gly	-H		-		-			-	48
Histidin	H	His	-CH2-		6,54		zayıf bazik			aromatik	118
İzolösin	I	Ile	-CH(CH3)CH2CH3		-		-			alifatik	124
Lizin	K	Lys	-(CH2)4NH2		10,40		bazik			-	135
Lösin	L	Leu	-CH2CH(CH3)2		-		-			alifatik	124
Metiyonin	M	Met	-CH2CH2SCH3		-		-			alifatik	124
Asparajin	N	Asn	-CH2CONH2		-		-			-	96
Pirolizin	O	Pyl	-(CH2)4NHCOCH3		Veri yok		zayıf bazik			-	?
Prolin	P	Pro	-CH2CH2CH2-		-		-			-	90
Glutamin	Q	Gln	-CH2CH2CONH2		-		-			-	114
Arjinin	R	Arg	-(CH2)3NH-C(NH)NH2		12,3		güçlü bazik			-	148
Serin	S	Ser	-CH2OH		-		-			-	73
Treonin	T	Thr	-CH(OH)CH3		-		-			-	93
Selenosistein	U	Sec	-CH2		5,43		asidik			-	?
Valin	V	Val	-CH(CH3)2		-		-			alifatik	105
Triptofan	W	Trp	-CH2C8H6N		-		-			aromatik	163
Tirozin	Y	Tyr	-CH2-C6H4OH		9,84		zayıf asidik			aromatik	141

Not: Amino asit residülerinin küçük peptidlerdeki pKa değerleri, proteinlerin içinde bir miktar farklılık gösterir. _(en) bu aradaki farkı hesaplamak için kullanılabilir,

Gen ekspresyonu ve biyokimya

Amino asit	Tek harfli kısaltması	Üç harfli kısaltması	Kodon(lar)	Mevcudiyet				İnsan için esansiyelliği^e
				Arke proteinlerinde (%)^f	Bakteri proteinlerinde (%)^f	Ökaryot proteinlerinde (%)^f	İnsan proteinlerinde (%)^f
Alanin	A	Ala	GCU, GCC, GCA, GCG	8,2	10,06	7,63	7,01	Hayır
Sistein	C	Cys	UGU, UGC	0,98	0,94	1,76	2,3	Kondisyonel
Aspartik asit	D	Asp	GAU, GAC	6,21	5,59	5,4	4,73	Hayır
Glutamik asit	E	Glu	GAA, GAG	7,69	6,15	6,42	7,09	Kondisyonel
Fenilalanin	F	Phe	UUU, UUC	3,86	3,89	3,87	3,65	Evet
Glisin	G	Gly	GGU, GGC, GGA, GGG	7,58	7,76	6,33	6,58	Kondisyonel
Histidin	H	His	CAU, CAC	1,77	2,06	2,44	2,63	Evet
İzolösin	I	Ile	AUU, AUC, AUA	7,03	5,89	5,1	4,33	Evet
Lizin	K	Lys	AAA, AAG	5,27	4,68	5,64	5,72	Evet
Lösin	L	Leu	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9,31	10,09	9,29	9,97	Evet
Metiyonin	M	Met	AUG	2,35	2,38	2,25	2,13	Evet
Asparajin	N	Asn	AAU, AAC	3,68	3,58	4,28	3,58	Hayır
Pirolizin	O	Pyl	UAG^a	0	0	0	0	Hayır
Prolin	P	Pro	CCU, CCC, CCA, CCG	4,26	4,61	5,41	6,31	Hayır
Glutamin	Q	Gln	CAA, CAG	2,38	3,58	4,21	4,77	Hayır
Arjinin	R	Arg	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5,51	5,88	5,71	5,64	Kondisyonel
Serin	S	Ser	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6,17	5,85	8,34	8,33	Hayır
Treonin	T	Thr	ACU, ACC, ACA, ACG	5,44	5,52	5,56	5,36	Evet
Selenosistein	U	Sec	UGA^b	0	0	0	>0	Hayır
Valin	V	Val	GUU, GUC, GUA, GUG	7,8	7,27	6,2	5,96	Evet
Triptofan	W	Trp	UGG	1,03	1,27	1,24	1,22	Evet
Tirozin	Y	Tyr	UAU, UAC	3,35	2,94	2,87	2,66	Kondisyonel
Stop kodonu^c	-	Term	UAA, UAG, UGA^d	?	?	?	—	—

^a UAG normalde amber stop kodonu olsa da pylTSBCD gen kümesine kodlanmış biyolojik mekanizmaya sahip olan hücrelerde pirolizinin yapıya katılmasını sağlar.

^b UGA normale opal stop kodonu olsa da olarak bilinen bir nükleotid dizisi aracılığıyla selenosisteinin yapıya katılmasını temin etmektedir.

^c Stop kodonu herhangi bir amino asit kodlamasa da bütünlük için tabloya eklenmiştir.

^d UAG ve UGA her zaman stop kodonu değildir (yukarıya bkz.).

^e Esansiyel amino asitler insanda sentezlenemeyen ve dışarıdan alınması gereken amino asitlerdir. Kondisyonel(şartlı) amino asitler normalde dışarıdan alınması gerekmese de yeterli miktarda sentez yapamayan spesifik popülasyonun _(en) takviyeye ihtiyacı vardır.

^f Amino asitlerin mevcudiyet miktarı 135 arke, 3776 bakteri, 614 ökaryot ve insan proteomuna(21.006 protein)^[] dayanmaktadır.

Kütle spektrometrisi

Kütle spektrometrisinin peptit ve proteinlerde kulanımı ile residülerin kütleleri hesaplanabilmektedir. Protein veya peptitlerin toplam kütlesi, residülerin ve suyun (Monoizotopik kütle = 18,01056 Da; Ortalama kütle = 18,0153 Da) kütlesinin toplamından ibarettir. Aşağıda tablolandırılmış residülerin kütlesi kimyasal formül ve atomik ağırlıkları ile hesaplanmıştır. Kütle spektrometrisinde iyonlar ayrıca bir veya birden fazla proton içerebilir (Monoizotopik kütle = 1,00728 Da; Ortalama kütle = 1,0074 Da).

Amino asit	Tek harfli kısaltması	Üç harfli kısaltması	Formül	Mon. mass (Da)	Avg. mass (Da)
Alanin	A	Ala	C3H5NO	71,03711	71,0779
Sistein	C	Cys	C3H5NOS	103,00919	103,1429
Aspartik asit	D	Asp	C4H5NO3	115,02694	115,0874
Glutamik asit	E	Glu	C5H7NO3	129,04259	129,1140
Fenilalanin	F	Phe	C9H9NO	147,06841	147,1739
Glisin	G	Gly	C2H3NO	57,02146	57,0513
Histidin	H	His	C6H7N3O	137,05891	137,1393
İzolösin	I	Ile	C6H11NO	113,08406	113,1576
Lizin	K	Lys	C6H12N2O	128,09496	128,1723
Lösin	L	Leu	C6H11NO	113,08406	113,1576
Metiyonin	M	Met	C5H9NOS	131,04049	131,1961
Asparajin	N	Asn	C4H6N2O2	114,04293	114,1026
Pirolizin	O	Pyl	C12H19N3O2	237,14773	237,2982
Prolin	P	Pro	C5H7NO	97,05276	97,1152
Glutamin	Q	Gln	C5H8N2O2	128,05858	128,1292
Arjinin	R	Arg	C6H12N4O	156,10111	156,1857
Serin	S	Ser	C3H5NO2	87,03203	87,0773
Treonin	T	Thr	C4H7NO2	101,04768	101,1039
Selenosistein	U	Sec	C3H5NOSe	150,95364	150,0489
Valin	V	Val	C5H9NO	99,06841	99,1311
Triptofan	W	Trp	C11H10N2O	186,07931	186,2099
Tirosin	Y	Tyr	C9H9NO2	163,06333	163,1733

Stokiyometri ve hücrenin metabolik maliyeti

Aşağıda E.coli hücresindeki amino asitlerin bolluğu ve bu amino asitlerin sentezindeki metabolik maliyeti(ATP) tablolaştırılmıştır. Sentezdeki ATP maliyeti kısmındaki negatif sayılar metabolik süreçte net enerji açığa çıktığını ve hücreye ATP maliyetinin olmadığını bildirir. Amino asitlerin bolluk miktarına serbest halleri ve polimerize halleri(proteinler) dahildir.^[]

Amino asit	Tek harfli kısaltması	Üç harfli kısaltması	Bolluk (E. coli hücresi başına # molekülünün sayısı(×10^8) )	Sentezindeki ATP maliyeti
				Aerobik kondüsyon	Anaerobik kondüsyon
Alanin	A	Ala	2,9	-1	1
Sistein	C	Cys	0,52	11	15
Aspartik asit	D	Asp	1,4	0	2
Glutamik asit	E	Glu	1,5	-7	-1
Fenilalanin	F	Phe	1,1	-6	2
Glisin	G	Gly	3,5	-2	2
Histidin	H	His	0,54	1	7
İzolösin	I	Ile	1,7	7	11
Lizin	K	Lys	2,0	5	9
Lösin	L	Leu	2,6	-9	1
Metiyonin	M	Met	0,88	21	23
Asparajin	N	Asn	1,4	3	5
Pirolizin	O	Pyl	-	-	-
Prolin	P	Pro	1,3	-2	4
Glutamin	Q	Gln	1,5	-6	0
Arjinin	R	Arg	1,7	5	13
Serin	S	Ser	1,2	-2	2
Treonin	T	Thr	1,5	6	8
Selenosistein	U	Sec	-	-	-
Valin	V	Val	2,4	-2	2
Triptofan	W	Trp	0,33	-7	7
Tirozin	Y	Tyr	0,79	-8	2

Şerh

Amino asit	Kısaltması		Açıklama
Alanin	A	Ala	Oldukça bol ve versatildir. Glisinden daha serttir lakin sadece protein konformasyonunda (en) göre şekil verdirir. Neredeyse nötral karakterdedir. Hem proteinin dışındaki hidrofilik bölgede hem de proteinin iç kısmındaki hidrofobik kısımda bulunabilir.
Asparajin veya aspartik asit	B	Asx	Bu iki amino asidin de olabileceği yerlerin adıdır.
Sistein	C	Cys	Ağır metallere kolayca bağlanabilen bir sülfür atomuna sahiptir. Okside kondisyondayken iki sistein birleşerek adlı dimerik amino asidi oluşturur. Sistin bir proteine katıldığında, mesela , üçüncül yapıyı stabilize ederek denatürasyona daha dayanıklı yapar. Bu yüzden disülfat bağları sert ortamlarda faaliyette olan proteinlede (mesela pepsin, gibi sindirim enzimlerinde ve keratin gibi strüktürel proteinlerde) yaygındır. Disülfit bağları insülin gibi tek başına stabil olmayacak kadar küçük peptitlerde de bulunur.
Aspartik asit	D	Asp	Glutamik aside benzer bir davranışı vardır ve güçlü negatif yüklü hidrofilik ve asidik bir yan zincire sahiptir. Genellikle proteinlerin dış kısmında olarak proteini suda çözünür kılar. Pozitif yüklü molekül ve iyonlara bağlanır. Sıklıkla enzimlerdeki metal iyonlarını sabitleyici bir rolü vardır. İç kısımda bulunduğu çoğu halde arjinin ve lizin gibi bir pozitif yüklü amino asitle eşleşmiştir.
Glutamik asit	E	Glu	Aspartik aside benzer bir davranışı vardır ve aspartik aside kıyasla daha uzun ve esnek bir yan zincire sahiptir.
Fenilalanin	F	Phe	Hayvanlar için esansiyeldir. Fenilalanin, tirozin ve triptofan büyük, rijit aromatik yan dallara sahiptir. Bunlar en büyük amino asitlerdir. İzolösin, lösin ve valin gibi bu amino asitler de hidrofobiik olduklarından katlanmış proteinin iç kısmında yer almaya meyilli olurlar. Fenilalanin tirozine dönüşebilir.
Glisin	G	Gly	İki hidrojen atomu α karbona bağlı olduğundan şiral değil yani enantiyomeri yoktur. En küçük amino asittir. Protein zincirinde kolayca rotatif hareket yapabilmekte ve zincire esneklik kazandırmaktadır. Oldukça sıkı alanlara dahi sığabilmektedir. Mesela kollajenin üçlü sarmal yapısı. Lakin strüktürel gibi yapılarda çok fazla esneklik genellikle arzulanmadığından alaninden daha azdır.
Histidin	H	His	Hayvanlar için esansiyeldir. Hafif asidik bir ortamda dahi nitrojenler protonasyona uğrar ki bu da histidinin ve tüm polipeptidin özelliklerini değiştirir. Çoğu düzenleyici mekanizmalarda kullanılmaktadır. Mesela geç endozom veya lizozomdaki enzimlerin düzenlenmesini sağlar çünkü polipeptidin konformasyonu ve davranışı asidik ortamlarda değiştirmektedir. Lakin bunun için gereken histidin sayısı azdır. Bundan dolayı histidin miktarı nispeten oldukça azdır.
İzolösin	I	Ile	İzolösin hayvanlar için esansiyeldir. İzolösin, lösin ve valine büyük bir alifatik hidrofobik yan zincire sahiptir. Rijit molekülerdir ve karşılıklı hidrofobik etkileşimleri proteinlerin doğru katlanması için oldukça önemlidir çünkü bu amino asitlerin bulunduğu zincir kısımları proteinin iç kısmında yer almaya meyilli olur.
Lösin vya izolösin	J	Xle	Bu iki amino asidin de olabileceği yerlerin adıdır.
Lizin	K	Lys	Hayvanlar için esansiyeldir. Arjinine benzer bir karakteristiktedir. Ucu pozitif yüklü, uzun ve esnek bir yan zincire sahiptir. Yan zincirlerinin esnekliği lizin ve arjinini çoğu negatif yüklü molekülün yüzeyine bağlanmasını sağlar. Mesela DNA-bağlayan proteinlerin(örneğin histon) aktif bölgesi bu yüzden arjinin ve lizin bakımından zengindir. Sahip oldukları güçlü pozitif yük, bu amino asitleri dış hidrofilik yüzeyde bulunmaya meyilli yapar. İç kısımda bulundukları çoğu zamandaysa aspartat ve glutamat gibi bir negatif yüklü amino asitle eşleşmişlerdir.
Lösin	L	Leu	Lösin hayvanlar için esansiyeldir. İzolösin ve valine benzer bir karakterdedir.
Metiyonin	M	Met	Hayvanlar için esansiyeldir. Her zaman proteinin ilk amino asididir ve bazan translasyon sonrasında proteinden çıkarılır. Sistein gibi bir sülfüre sahiptir lakin sülfüre hidrojen yerine metil grubu merbuttur. Metil grubu stimüle edilerek çoğu reaksiyonda başka moleküllere yeni karbon atomu olarak katılmaktadır.
Asparajin	N	Asn	Aspartik aside benzerdir. Asparajin, aspartik asitte karboksil grubu bulunan yerde amid grubuna sahiptir.
Pirolizin	O	Pyl	Lizine benzerdir ama bir halkasına sahiptir.
Prolin	P	Pro	Prolin, N-terminaline bağlanmış istisnai bir halka yapısına sahiptir. Bu özelliği onu sabit bir CO-NH amid dizisi konformasyonda tutar. α-heliks veya β yaprak gibi katlanan proteinlerin yapısını bozabilmekte ve protein zincirini kink oluşturmaya zorlamaktadır. Kollajenlerde yaygındr ve sıklıkla posttranslasyonel modifikasyon sonucuda dönüşür.
Glutamin	Q	Gln	Glutamik aside benzer olup glutamik asitte karboksil olduğu yerde amid grubuna sahiptir. Proteinlerin yapımında ve amonyağın depolanmasında kullanılır ve vücutta en bol bulunan amino asittir.
Arjinin	R	Arg	Lizine benzer bir fonksiyonu vardır.
Serin	S	Ser	Serin ve treonin ucunda hidroksil grubu kısa bir yan dala sahiptir. Bu hidroksil grubu hidrojen vermeye meyilli olduğundan dolayı serin ve treonin enzimlerde genellikle hidrojen donörü olarak davranır. İkisi de oldukça hidrofiliktir ve bundan dolayı suda çözünebilir proteinlerin dış kısımları bu amino asitler bakımından zengin olmaya meyillidir.
Treonin	T	Thr	Treonin insanlar için elzem(esansiyel) bir amino asittir. Serine benzer bir karakterdedir.
Selenosistein	U	Sec	Sisteinin kükürt yerine selenyumlu halidir.
Valin	V	Val	Lösin hayvanlar için esansiyeldir. İzolösin ve lösine benzer bir karakterdedir.
Triptofan	W	Trp	Triptofan hayvanlar için esansiyeldir. Fenilalanin ve tirozine benzer bir karakteristiği vardır. Serotoninin prekürsörü ve doğal floresanstır.
Bilinmeyen/Meçhul	X	Xaa	Amino asidin bilinmediği önemsiz yerlerin adıdır.
Tirozin	Y	Tyr	Tirozin, fenilalanin (tirozinin prekürsörü) ve triptofana benzer karakteristiktedir. Tirozin melanin, epinefrin ve tiroit hormonlarının prekürsörüdür. Doğal floresanstır ve floresansı genellikle triptofanlara enerjisinin transferi ile diner.
Glutamik asit veya glutamin	Z	Glx	Bu iki amino asidin de olabileceği yerlerin adıdır.

Katabolizma

Amino asit metabolizması

Amino asitler ana ürünlerinin özelliklerine göre tasnif edilebilirler:

• Glukojenikler, glukoneogenez ile glükoz hasıl etme yeteneğine sahip ürünlere dönüşenlerdir.
• Ketojenikler, ürünlerinin glükoz oluşturma yeteneği olmayanlardır. Ürünleri veya kullanılabilir.
• Hem glukojenik hem de ketojenik ürünlere katalizlenebilenlerdir.

Ayrıca bakınız

Dipnot

1. ^ Bunlara non-kanonikal amino asitler denmektedir.
2. ^ Nam-ı diğer opal kodonu
3. ^ Nam-ı diğer amber kodonu
4. ^ Asp, Cys, Glu, His, Lys ve Tyr'nin değerleri alanin pentapeptidin merkezine yerleştirilmiş amino asitler kullanılarak belirlenmiştir. Arg'nin değeri Paceet et al. (2009)'den alınmıştır. Sec'in değeri Byun & Kang (2011)'den alınmıştır.
5. ^ Residü yani kalıntıdan kasıt amino asittir.
6. ^ Protonların ortalama bir kütlesi olamaz. Bu kafa karıştırıcı istidlal, döteronun cari bir izotop olduğunu gösterse de bunlar farklı bir tür olmalıdır(bkz. ).

Kaynakça

1. ^ Ambrogelly, Alexandre; Palioura, Sotiria; Söll, Dieter (Ocak 2007). "Natural expansion of the genetic code". Nature Chemical Biology (İngilizce). 3 (1): 29-35. doi:10.1038/nchembio847. ISSN 1552-4469. 16 Ocak 2025 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 6 Ocak 2025. 
2. ^ Lobanov, Alexey V.; Turanov, Anton A.; Hatfield, Dolph L.; Gladyshev, Vadim N. (1 Ağustos 2010). "Dual functions of codons in the genetic code". doi:10.3109/10409231003786094?scroll=top&needaccess=true. ISSN 1040-9238. 
3. ^ Young, Vernon R (1 Ağustos 1994). "Adult Amino Acid Requirements: The Case for a Major Revision in Current Recommendations1". The Journal of Nutrition. 124: 1517S-1523S. doi:10.1093/jn/124.suppl_8.1517S. ISSN 0022-3166. 
4. ^ Erives, Albert (1 Ağustos 2011). "A Model of Proto-Anti-Codon RNA Enzymes Requiring l-Amino Acid Homochirality". Journal of Molecular Evolution (İngilizce). 73 (1): 10-22. doi:10.1007/s00239-011-9453-4. ISSN 1432-1432. (PMC) 3223571 $2. (PMID) 21779963. 20 Eylül 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 10 Ocak 2025. KB1 bakım: PMC biçimi ()
5. ^ Thurlkill, Richard L.; Grimsley, Gerald R.; Scholtz, J. Martin; Pace, C. Nick (2006). "pK values of the ionizable groups of proteins". Protein Science (İngilizce). 15 (5): 1214-1218. doi:10.1110/ps.051840806. ISSN 1469-896X. (PMC) 2242523 $2. (PMID) 16597822. 8 Ocak 2025 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 11 Ocak 2025. KB1 bakım: PMC biçimi ()
6. ^ Pace, C. Nick; Grimsley, Gerald R.; Scholtz, J. Martin (15 Mayıs 2009). "Protein ionizable groups: pK values and their contribution to protein stability and solubility". The Journal of Biological Chemistry. 284 (20): 13285-13289. doi:10.1074/jbc.R800080200. ISSN 0021-9258. (PMC) 2679426 $2. (PMID) 19164280. 23 Nisan 2024 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 11 Ocak 2025. 
7. ^ Byun, Byung Jin; Kang, Young Kee (Mayıs 2011). "Conformational preferences and p Ka value of selenocysteine residue". Biopolymers (İngilizce). 95 (5): 345-353. doi:10.1002/bip.21581. ISSN 0006-3525. 30 Kasım 2022 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 11 Ocak 2025. 
8. ^ Rother, Michael; Krzycki, Joseph A. (17 Ağustos 2010). "Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea". Archaea (Vancouver, B.C.). 2010: 453642. doi:10.1155/2010/453642. ISSN 1472-3654. (PMC) 2933860 $2. (PMID) 20847933. 30 Kasım 2024 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 11 Ocak 2025. 
9. ^ Kozlowski, Lukasz P. (4 Ocak 2017). "Proteome-pI: proteome isoelectric point database". Nucleic Acids Research. 45 (D1): D1112-D1116. doi:10.1093/nar/gkw978. ISSN 1362-4962. (PMC) 5210655 $2. (PMID) 27789699. 19 Kasım 2024 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 11 Ocak 2025. 
10. ^ "Atomic Weights and Isotopic Compositions for All Elements". physics.nist.gov. 18 Aralık 2024 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 10 Ocak 2025. 
11. ^ Phillips R, Kondev J, Theriot J, Garcia HG, Orme N (2013). Physical biology of the cell (İkinci bas.). Garland Science. s. 178. ISBN . 
12. ^ Ferrier DR (2005). "Chapter 20: Amino Acid Degradation and Synthesis". Champe PC, Harvey RA, Ferrier DR (Ed.). Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (Lippincott's Illustrated Reviews) (İngilizce). Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. ISBN . KB1 bakım: Editörler parametresini kullanan ()

Harici linkler

Wikimedia Commons'ta Proteinojenik amino asit ile ilgili ortam dosyaları bulunmaktadır.

• Amino asitlerin tek harfli kısaltmalarının orijini (İngilizce)